Les enzymes sont des protéines globulaires qui aident tous les processus cellulaires à se dérouler. Comme tous les catalyseurs, ils ne peuvent pas inverser la réaction, mais servent à l'accélérer.
Localisation des enzymes dans la cellule
À l'intérieur de la cellule, des enzymes individuelles sont généralement contenues et agissent dans des organites strictement définis. La localisation des enzymes est directement liée à la fonction que cette partie de la cellule remplit habituellement.
Presque toutes les enzymes de glycolyse sont situées dans le cytoplasme. Les enzymes du cycle de l'acide tricarboxylique se trouvent dans la matrice mitochondriale. Les substances actives de l'hydrolyse sont contenues dans les lysosomes.
Les tissus et organes individuels des animaux et des plantes diffèrent non seulement par l'ensemble des enzymes, mais aussi par leur activité. Cette caractéristique des tissus est utilisée en clinique dans le diagnostic de certaines maladies.
Il existe également des caractéristiques liées à l'âge dans l'activité et l'ensemble des enzymes dans les tissus. Ils sont plus clairement visibles au cours du développement embryonnaire lors de la différenciation tissulaire.
Nomenclature enzymatique
Il existe plusieurs systèmes de dénomination, chacun prenant en compte les propriétés des enzymes à un degré différent.
- Trivial. Les noms des substances sont donnés au hasard. Par exemple, la pepsine (pepsis - "digestion", grec) et la trypsine (tripsis - "mince", grec)
- Rationnel. Le nom de l'enzyme se compose du substrat et de la terminaison "-ase". Par exemple, l'amylase accélère l'hydrolyse de l'amidon (amylo - "amidon", grec).
- Moscou. Il a été adopté en 1961 par la Commission internationale de nomenclature des enzymes lors du 5e Congrès international de biochimie. Le nom de la substance est composé du substrat et de la réaction catalysée (accélérée) par l'enzyme. Si la fonction des enzymes est de transférer un groupe d'atomes d'une molécule (substrat) à une autre (accepteur), le nom du catalyseur inclut le nom chimique de l'accepteur. Par exemple, dans la réaction de transfert d'un groupe amino de l'alanine à l'acide 2-hydroxyglutarique, l'enzyme alanine: 2-oxoglutarate aminotransférase est impliquée. Le nom reflète:
- substrat - alanine;
- accepteur - acide 2-oxoglutarique;
- un groupe amino est transféré dans la réaction.
La Commission internationale a compilé une liste de toutes les enzymes connues, qui est constamment mise à jour. Cela est dû à la découverte de nouvelles substances.
Classification des enzymes
Il existe deux façons de diviser les enzymes en groupes. Le premier propose deux classes de ces substances:
- simple - composé uniquement de protéines;
- complexe - contient une partie protéique (apoenzyme) et une partie non protéique appelée coenzyme.
Dans la partie non protéiqueenzyme complexe peut inclure des vitamines. L'interaction avec d'autres substances se produit par l'intermédiaire du centre actif. La molécule d'enzyme entière ne participe pas au processus.
Les propriétés des enzymes, comme d'autres protéines, sont déterminées par leur structure. En fonction de cela, les catalyseurs n'accélèrent que leurs réactions.
La deuxième méthode de classification divise les substances selon la fonction des enzymes. Le résultat est six classes:
- oxydoréductase;
- transférases;
- hydrolases;
- isomérase;
- lyases;
- ligases.
Ce sont des groupes généralement acceptés, ils ne diffèrent pas seulement par les types de réactions qui régulent les enzymes qu'ils contiennent. Les substances de différents groupes ont des structures différentes. Et les fonctions des enzymes dans une cellule ne peuvent donc pas être les mêmes.
Oxidoréductases - redox
La fonction principale des enzymes du premier groupe est l'accélération des réactions redox. Un trait caractéristique: la capacité à former des chaînes d'enzymes oxydatives dans lesquelles des électrons ou des atomes d'hydrogène sont transférés du tout premier substrat à l'accepteur final. Ces substances sont séparées selon le principe de travail ou le lieu de travail dans la réaction.
- Les déshydrogénases aérobies (oxydases) accélèrent le transfert d'électrons ou de protons directement vers les atomes d'oxygène. Les anaérobies effectuent les mêmes actions, mais dans des réactions qui se déroulent sans transfert d'électrons ou d'atomes d'hydrogène vers des atomes d'oxygène.
- Primaireles déshydrogénases catalysent le processus d'élimination des atomes d'hydrogène de la substance oxydée (substrat primaire). Secondaire - accélère l'élimination des atomes d'hydrogène du substrat secondaire, ils ont été obtenus à l'aide de la déshydrogénase primaire.
Autre caractéristique: étant des catalyseurs à deux composants avec un ensemble très limité de coenzymes (groupes actifs), ils peuvent accélérer une grande variété de réactions redox. Ceci est réalisé par un grand nombre d'options: le même coenzyme peut rejoindre différentes apoenzymes. Dans chaque cas, une oxydoréductase spéciale est obtenue avec ses propres propriétés.
Il y a une autre fonction des enzymes de ce groupe, qui ne peut être ignorée - elles accélèrent le cours des processus chimiques associés à la libération d'énergie. De telles réactions sont dites exothermiques.
Transférases - transporteurs
Ces enzymes ont pour fonction d'accélérer les réactions de transfert des résidus moléculaires et des groupes fonctionnels. Par exemple, la phosphofructokinase.
Huit groupes de catalyseurs sont distingués en fonction du groupe transféré. Examinons quelques-uns d'entre eux.
- Phosphotransférases - aident à transférer les résidus d'acide phosphorique. Ils sont divisés en sous-classes selon la destination (alcool, carboxyle et autres).
- Aminotransférases – accélère les réactions de transamination des acides aminés.
- Glycosyltransférases - transfère les résidus glycosyle des molécules d'ester phosphoreux aux molécules de mono- et polysaccharide. Fournir des réactionsdécomposition et synthèse d'oligo- ou polysaccharides chez les plantes et les animaux. Par exemple, ils sont impliqués dans la dégradation du saccharose.
- Les acyltransférases transfèrent les résidus d'acide carboxylique aux amines, alcools et acides aminés. L'acyl-coenzyme-A est une source universelle de groupes acyle. Il peut être considéré comme un groupe actif d'acyltransférases. L'acide acétique acyle est le plus souvent toléré.
Hydrolases - fractionnées avec de l'eau
Dans ce groupe, les enzymes agissent comme des catalyseurs pour les réactions de clivage (moins souvent de synthèse) de composés organiques, dans lesquelles l'eau est impliquée. Les substances de ce groupe sont contenues dans les cellules et dans le suc digestif. Les molécules de catalyseurs dans le tractus gastro-intestinal sont constituées d'un seul composant.
L'emplacement de ces enzymes sont les lysosomes. Ils remplissent les fonctions protectrices des enzymes dans la cellule: ils décomposent les substances étrangères qui ont traversé la membrane. Ils détruisent également les substances dont la cellule n'a plus besoin, pour lesquelles les lysosomes étaient surnommés les aides-soignants.
Leur autre "surnom" est les suicides cellulaires, car ils sont le principal outil d'autolyse cellulaire. En cas d'infection, les processus inflammatoires commencent, la membrane du lysosome devient perméable et les hydrolases pénètrent dans le cytoplasme, détruisant tout sur leur passage et détruisant la cellule.
Séparez plusieurs types de catalyseurs de ce groupe:
- estérases - responsables de l'hydrolyse des esters d'alcool;
- glycosidases - accélèrent l'hydrolyse des glycosides, en fonction dequel isomère agissent-ils, sécrètent des α- ou β-glycosidases;
- les hydrolases peptidiques sont responsables de l'hydrolyse des liaisons peptidiques dans les protéines, et sous certaines conditions de leur synthèse, mais cette méthode de synthèse protéique n'est pas utilisée dans une cellule vivante;
- amidases - responsables de l'hydrolyse des amides acides, par exemple, l'uréase catalyse la décomposition de l'urée en ammoniac et en eau.
Isomérases - transformation de la molécule
Ces substances accélèrent les changements au sein d'une seule molécule. Ils peuvent être géométriques ou structurels. Cela peut se produire de plusieurs manières:
- transfert d'atomes d'hydrogène;
- déplacer le groupe phosphate;
- modifier la disposition des groupes atomiques dans l'espace;
- déplacer la double liaison.
L'isomérisation peut être des acides organiques, des glucides ou des acides aminés. Les isomérases peuvent convertir les aldéhydes en cétones et, inversement, réarranger la forme cis en forme trans et vice versa. Pour mieux comprendre la fonction des enzymes de ce groupe, il est nécessaire de connaître les différences d'isomères.
Liases coupe les liens
Ces enzymes accélèrent la dégradation non hydrolytique des composés organiques par des liaisons:
- carbon-carbon;
- phosphore-oxygène;
- carbone-soufre;
- carbone-azote;
- carbon-oxygen.
Dans ce cas, des produits simples tels que le dioxyde de carbone, l'eau, l'ammoniac sont libérés et les doubles liaisons sont fermées. Peu de ces réactions peuvent aller dans la direction opposée, les enzymes correspondantes dans le sens appropriédans ces conditions catalysent non seulement les processus de décomposition, mais aussi de synthèse.
Les liaisons sont classées selon le type de lien qu'elles rompent. Ce sont des enzymes complexes.
Ligases croisées
La fonction principale des enzymes de ce groupe est l'accélération des réactions de synthèse. Leur caractéristique est la conjugaison de la création avec la décomposition de substances capables de fournir de l'énergie pour la mise en œuvre du processus de biosynthèse. Il existe six sous-classes selon le type de connexion formé. Cinq d'entre eux sont identiques aux sous-groupes lyases et le sixième est responsable de la création de la liaison azote-métal.
Certaines ligases sont impliquées dans des processus cellulaires particulièrement importants. Par exemple, l'ADN ligase est impliquée dans la réplication de l'acide désoxyribonucléique. Il réticule les cassures simple brin, créant de nouvelles liaisons phosphodiester. C'est elle qui relie les fragments d'Okazaki.
La même enzyme est activement utilisée dans le génie génétique. Il permet aux scientifiques d'assembler des molécules d'ADN à partir des morceaux dont ils ont besoin, créant ainsi des chaînes uniques d'acide désoxyribonucléique. Toute information peut y être insérée, créant ainsi une usine pour la production des protéines nécessaires. Par exemple, vous pouvez coudre dans l'ADN d'une bactérie un morceau responsable de la synthèse de l'insuline. Et lorsque la cellule traduira ses propres protéines, elle fabriquera en même temps une substance utile nécessaire à des fins médicales. Il ne reste plus qu'à le nettoyer et cela aidera de nombreux malades.
L'énorme rôle des enzymes dans le corps
Ils peuventaugmenter la vitesse de réaction de plus de dix fois. Il est simplement nécessaire au fonctionnement normal de la cellule. Et les enzymes sont impliquées dans chaque réaction. Par conséquent, les fonctions des enzymes dans le corps sont diverses, comme tous les processus en cours. Et la défaillance de ces catalyseurs entraîne de graves conséquences.
Les enzymes sont largement utilisées dans l'alimentation, l'industrie légère, la médecine: elles sont utilisées pour fabriquer des fromages, des saucisses, des conserves et font partie des lessives en poudre. Ils sont également utilisés dans la fabrication de matériel photographique.
