Une macromolécule est une molécule qui a un poids moléculaire élevé. Sa structure se présente sous la forme de liens répétitifs. Considérez les caractéristiques de ces composés, leur importance pour la vie des êtres vivants.
Caractéristiques de la composition
Les macromolécules biologiques sont formées à partir de centaines de milliers de petits matériaux de départ. Les organismes vivants sont caractérisés par trois grands types de macromolécules: les protéines, les polysaccharides et les acides nucléiques.
Les monomères initiaux pour eux sont les monosaccharides, les nucléotides, les acides aminés. Une macromolécule représente près de 90 % de la masse cellulaire. Selon la séquence des résidus d'acides aminés, une molécule de protéine spécifique est formée.
Les poids moléculaires élevés sont les substances qui ont une masse molaire supérieure à 103 Da.
Histoire du terme
Quand la macromolécule est-elle apparue ? Ce concept a été introduit par le lauréat du prix Nobel de chimie Hermann Staudinger en 1922.
La boule de polymère peut être vue comme un fil enchevêtré qui s'est formé par un déroulement accidenteldans toute la salle des bobines. Cette bobine change systématiquement de conformation, c'est la configuration spatiale de la macromolécule. Il est similaire à la trajectoire du mouvement brownien.
La formation d'une telle bobine est due au fait qu'à une certaine distance, la chaîne polymère "perd" des informations sur la direction. Il est possible de parler d'une bobine dans le cas où les composés de haut poids moléculaire sont beaucoup plus longs que la longueur du fragment structurel.
Configuration globulaire
Une macromolécule est une conformation dense dans laquelle on peut comparer la fraction volumique d'un polymère à une unité. L'état globulaire est réalisé dans les cas où, sous l'action mutuelle d'unités polymères individuelles entre elles et l'environnement extérieur, une attraction mutuelle se produit.
Une réplique de la structure d'une macromolécule est la partie de l'eau qui est incorporée en tant qu'élément d'une telle structure. C'est l'environnement d'hydratation le plus proche de la macromolécule.
Caractérisation d'une molécule protéique
Les macromolécules protéiques sont des substances hydrophiles. Lorsqu'une protéine sèche est dissoute dans l'eau, elle gonfle initialement, puis une transition progressive vers la solution est observée. Pendant le gonflement, les molécules d'eau pénètrent dans la protéine, liant sa structure avec des groupes polaires. Cela desserre l'emballage dense de la chaîne polypeptidique. Une molécule de protéine gonflée est considérée comme une solution de retour. Avec l'absorption ultérieure des molécules d'eau, on observe la séparation des molécules de protéines de la masse totale, etil y a aussi un processus de dissolution.
Mais le gonflement d'une molécule de protéine ne provoque pas dans tous les cas sa dissolution. Par exemple, après l'absorption des molécules d'eau, le collagène reste à l'état gonflé.
Théorie des hydrates
Les composés de haut poids moléculaire selon cette théorie ne font pas qu'adsorber, mais lient électrostatiquement les molécules d'eau avec des fragments polaires de radicaux latéraux d'acides aminés qui ont une charge négative, ainsi que des acides aminés basiques qui portent une charge positive.
L'eau partiellement hydratée est liée par des groupes peptidiques qui forment des liaisons hydrogène avec les molécules d'eau.
Par exemple, les polypeptides qui ont des groupes latéraux non polaires gonflent. Lorsqu'il se lie à des groupes peptidiques, il écarte les chaînes polypeptidiques. La présence de ponts interchaînes ne permet pas aux molécules de protéines de se détacher complètement et de se présenter sous la forme d'une solution.
La structure des macromolécules est détruite lorsqu'elle est chauffée, ce qui entraîne une rupture et une libération des chaînes polypeptidiques.
Caractéristiques de la gélatine
La composition chimique de la gélatine est similaire à celle du collagène, elle forme un liquide visqueux avec l'eau. Parmi les propriétés caractéristiques de la gélatine figure sa capacité à se gélifier.
Ces types de molécules sont utilisées comme agents hémostatiques et substituts du plasma. La capacité de la gélatine à former des gels est utilisée dans la production de gélules dans l'industrie pharmaceutique.
Fonction de solubilitémacromolécules
Ces types de molécules ont une solubilité différente dans l'eau. Elle est déterminée par la composition en acides aminés. En présence d'acides aminés polaires dans la structure, la capacité à se dissoudre dans l'eau augmente considérablement.
En outre, cette propriété est affectée par la particularité de l'organisation de la macromolécule. Les protéines globulaires ont une solubilité plus élevée que les macromolécules fibrillaires. Au cours de nombreuses expériences, la dépendance de la dissolution aux caractéristiques du solvant utilisé a été établie.
La structure primaire de chaque molécule de protéine est différente, ce qui confère à la protéine des propriétés individuelles. La présence de liens croisés entre les chaînes polypeptidiques réduit la solubilité.
La structure primaire des molécules protéiques est formée par des liaisons peptidiques (amide); lorsqu'elle est détruite, la dénaturation des protéines se produit.
Salaison
Pour augmenter la solubilité des molécules de protéines, on utilise des solutions de sels neutres. Par exemple, de manière similaire, la précipitation sélective des protéines peut être effectuée, leur fractionnement peut être effectué. Le nombre de molécules résultant dépend de la composition initiale du mélange.
La particularité des protéines, qui sont obtenues par relargage, est la préservation des caractéristiques biologiques après élimination complète du sel.
L'essence du processus est l'élimination par les anions et les cations du sel de l'enveloppe protéique hydratée, ce qui assure la stabilité de la macromolécule. Le nombre maximal de molécules de protéines est relargué lorsque des sulfates sont utilisés. Cette méthode est utilisée pour purifier et séparer les macromolécules protéiques, puisqu'elles sont essentiellementdiffèrent par l'ampleur de la charge, les paramètres de la coque d'hydratation. Chaque protéine a sa propre zone de relargage, c'est-à-dire que vous devez sélectionner un sel d'une concentration donnée.
Acides aminés
Actuellement, on connaît environ deux cents acides aminés qui font partie des molécules de protéines. Selon la structure, ils sont divisés en deux groupes:
- protéinogènes, qui font partie des macromolécules;
- non protéinogène, ne participant pas activement à la formation des protéines.
Les scientifiques ont réussi à déchiffrer la séquence d'acides aminés dans de nombreuses molécules protéiques d'origine animale et végétale. Parmi les acides aminés que l'on retrouve assez souvent dans la composition des molécules protéiques, on note la sérine, la glycine, la leucine, l'alanine. Chaque biopolymère naturel a sa propre composition en acides aminés. Par exemple, les protamines contiennent environ 85 % d'arginine, mais elles ne contiennent pas d'acides aminés acides et cycliques. La fibroïne est une molécule protéique de soie naturelle, qui contient environ la moitié de la glycine. Le collagène contient des acides aminés rares tels que l'hydroxyproline, l'hydroxylysine, qui sont absents dans d'autres macromolécules protéiques.
La composition en acides aminés est déterminée non seulement par les caractéristiques des acides aminés, mais aussi par les fonctions et le but des macromolécules protéiques. Leur séquence est déterminée par le code génétique.
Niveaux d'organisation structurelle des biopolymères
Il y a quatre niveaux: primaire, secondaire, tertiaire et aussi quaternaire. Chaque structureil y a des caractéristiques distinctives.
La structure primaire des molécules protéiques est une chaîne polypeptidique linéaire de résidus d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
C'est cette structure qui est la plus stable, car elle contient des liaisons peptidiques covalentes entre le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe amino d'une autre molécule.
La structure secondaire implique l'empilement de la chaîne polypeptidique à l'aide de liaisons hydrogène sous une forme hélicoïdale.
Le biopolymère de type tertiaire est obtenu par le tassement spatial du polypeptide. Ils subdivisent les formes en spirale et en couches pliées des structures tertiaires.
Les protéines globulaires ont une forme elliptique, tandis que les molécules fibrillaires ont une forme allongée.
Si une macromolécule ne contient qu'une seule chaîne polypeptidique, la protéine n'a qu'une structure tertiaire. Par exemple, il s'agit d'une protéine du tissu musculaire (myoglobine) nécessaire à la fixation de l'oxygène. Certains biopolymères sont construits à partir de plusieurs chaînes polypeptidiques, chacune ayant une structure tertiaire. Dans ce cas, la macromolécule a une structure quaternaire, constituée de plusieurs globules combinés en une grande structure. L'hémoglobine peut être considérée comme la seule protéine quaternaire qui contient environ 8 % d'histidine. C'est lui qui est un tampon intracellulaire actif dans les érythrocytes, ce qui permet de maintenir un pH sanguin stable.
Acides nucléiques
Ce sont des composés macromoléculaires formés de fragmentsnucléotides. L'ARN et l'ADN se trouvent dans toutes les cellules vivantes, ils remplissent la fonction de stockage, de transmission et également de mise en œuvre des informations héréditaires. Les nucléotides agissent comme des monomères. Chacun d'eux contient un résidu d'une base azotée, un hydrate de carbone et également de l'acide phosphorique. Des études ont montré que le principe de complémentarité (complémentarité) est observé dans l'ADN de différents organismes vivants. Les acides nucléiques sont solubles dans l'eau mais insolubles dans les solvants organiques. Ces biopolymères sont détruits par l'augmentation de la température, le rayonnement ultraviolet.
Au lieu d'une conclusion
En plus de diverses protéines et acides nucléiques, les glucides sont des macromolécules. Les polysaccharides dans leur composition ont des centaines de monomères, qui ont un agréable goût sucré. Des exemples de la structure hiérarchique des macromolécules comprennent d'énormes molécules de protéines et d'acides nucléiques avec des sous-unités complexes.
Par exemple, la structure spatiale d'une molécule de protéine globulaire est une conséquence de l'organisation hiérarchique à plusieurs niveaux des acides aminés. Il existe un lien étroit entre les niveaux individuels, les éléments d'un niveau supérieur sont connectés aux couches inférieures.
Tous les biopolymères remplissent une fonction similaire importante. Ils sont le matériau de construction des cellules vivantes, sont responsables du stockage et de la transmission des informations héréditaires. Chaque être vivant est caractérisé par des protéines spécifiques, de sorte que les biochimistes sont confrontés à une tâche difficile et responsable, en résolvant qu'ils sauvent les organismes vivants d'une mort certaine.
