Les filaments intermédiaires sont une structure caractéristique des cellules eucaryotes. Ils sont auto-assemblés et résistants aux produits chimiques. La structure et les fonctions des filaments intermédiaires sont déterminées par les caractéristiques des liaisons dans les molécules de protéines. Ils servent non seulement à former l'échafaudage cellulaire, mais assurent également l'interaction des organites.
Description générale
Les filaments sont des structures protéiques filamenteuses qui participent à la construction du cytosquelette. Selon le diamètre, ils sont divisés en 3 classes. Les filaments intermédiaires (IF) ont une valeur de section moyenne de 7 à 11 nm. Ils occupent une position intermédiaire entre les microfilaments Ø5-8 nm et les microtubules Ø25 nm, d'où leur nom.
Il existe 2 types de ces structures:
- Lamine. Ils sont dans le noyau. Tous les animaux ont des filaments laminaires.
- Cytoplasmique. Ils sont situés dans le cytoplasme. Disponible en nématodes, mollusques, vertébrés. Dans ce dernier cas, certains types de cellules peuvent être absents (par exemple, dans les cellules gliales).
Emplacement
Les filaments intermédiaires sont l'un des principaux éléments du cytosquelette des organismes vivants dont les cellules contiennent des noyaux (eucaryotes). Les procaryotes ont également des analogues de ces structures fibrillaires. Ils ne se trouvent pas dans les cellules végétales.
La plupart des filaments sont situés dans la zone périnucléaire et des faisceaux de fibrilles, qui sont situés sous la membrane plasmique et s'étendent du centre vers les bords des cellules. Il y en a surtout beaucoup chez les espèces soumises à des contraintes mécaniques - dans les muscles, l'épithélium et aussi dans les cellules des fibres nerveuses.
Types de protéines
Comme le montrent les études, les protéines qui composent les filaments intermédiaires se distinguent en fonction du type de cellules et du stade de leur différenciation. Cependant, ils sont tous liés.
Les protéines des filaments intermédiaires sont divisées en 4 types:
- Kératines. Ils forment des polymères de deux sous-types - acide et neutre. Le poids moléculaire de ces composés varie de 40 000 à 70 000 amu. M. Selon la source tissulaire, le nombre de différentes formes hétérogènes de kératines peut atteindre plusieurs dizaines. Ils sont divisés en 2 groupes selon l'isoforme - épithéliales (les plus nombreuses) et cornées, qui constituent les poils, les cornes, les ongles et les plumes des animaux.
- Dans le deuxième type, 3 types de protéines sont combinés, ayant presque le même poids moléculaire (45 000-53 000 amu). Ceux-ci incluent: la vimentine (tissu conjonctif, cellules squameuses,tapissant la surface des vaisseaux sanguins et lymphatiques; cellules sanguines) desmine (tissu musculaire); périphérine (neurones périphériques et centraux); protéine acide fibrillaire gliale (protéine cérébrale hautement spécifique).
- Protéines de neurofilaments trouvées dans les neurites, processus cylindriques qui transportent les impulsions entre les cellules nerveuses.
- Protéines de la lamina nucléaire qui sous-tend la membrane nucléaire. Ils sont les précurseurs de tous les autres PF.
Les filaments intermédiaires peuvent être constitués de plusieurs types des substances ci-dessus.
Propriétés
Les caractéristiques du PF sont déterminées par leurs caractéristiques suivantes:
- grand nombre de molécules polypeptidiques en coupe transversale;
- fortes interactions hydrophobes qui jouent un rôle important dans l'assemblage des macromolécules sous la forme d'un supercoil torsadé;
- formation de tétramères à forte interaction électrostatique.
En conséquence, les filaments intermédiaires acquièrent les propriétés d'une corde torsadée solide - ils se plient bien, mais ne se cassent pas. Lorsqu'elles sont traitées avec des réactifs et des électrolytes puissants, ces structures sont les dernières à entrer en solution, c'est-à-dire qu'elles se caractérisent par une stabilité chimique élevée. Ainsi, après la dénaturation complète des molécules de protéines dans l'urée, les filaments peuvent s'assembler indépendamment. Les protéines introduites de l'extérieur sont rapidement intégrées dans la structure déjà existante de ces composés.
Structure
De par leur structure, les filaments intermédiaires sont non ramifiésdes polymères capables à la fois de formation de composés macromoléculaires et de dépolymérisation. Leur instabilité structurelle aide les cellules à changer de forme.
Malgré le fait que les filaments ont une composition diverse selon le type de protéines, ils ont le même plan structurel. Au centre des molécules se trouve une hélice alpha, qui a la forme d'une hélice à droite. Il est formé par des contacts entre des structures hydrophobes. Sa structure contient 4 segments en spirale séparés par de courtes sections non en spirale.
Aux extrémités de l'hélice alpha se trouvent des domaines à structure indéfinie. Ils jouent un rôle important dans l'assemblage des filaments et l'interaction avec les organites cellulaires. Leur taille et leur séquence protéique varient considérablement d'une espèce à l'autre.
Construire des protéines
Le principal matériau de construction pour PF sont des dimères - des molécules complexes composées de deux molécules simples. Habituellement, ils comprennent 2 protéines différentes reliées par des structures en forme de bâtonnets.
Les filaments de type cytoplasmique sont constitués de dimères qui forment des fils d'un bloc d'épaisseur. Comme ils sont parallèles mais en sens opposé, il n'y a pas de polarité. Ces molécules dimères peuvent ensuite en former des plus complexes.
Fonctions
Les principales fonctions des filaments intermédiaires sont les suivantes:
- assurer la résistance mécanique des cellules et de leurs processus;
- adaptation aux facteurs de stress;
- participation àcontacts qui fournissent une forte connexion des cellules (tissu épithélial et musculaire);
- distribution intracellulaire des protéines et des organites (localisation de l'appareil de Golgi, lysosomes, endosomes, noyaux);
- participation au transport des lipides et à la signalisation entre les cellules.
PF affecte également la fonction mitochondriale. Comme le montrent des expériences de laboratoire sur des souris, chez les individus dépourvus du gène de la desmine, l'arrangement intracellulaire de ces organites est perturbé et les cellules elles-mêmes sont programmées pour une durée de vie plus courte. En conséquence, la consommation d'oxygène des tissus est réduite.
D'autre part, la présence de filaments intermédiaires contribue à une diminution de la mobilité mitochondriale. Si la vimentine est artificiellement introduite dans la cellule, le réseau IF peut être restauré.
Importance de la médecine
Les violations de la synthèse, de l'accumulation et de la structure du PF entraînent l'émergence de certaines conditions pathologiques:
- Formation de gouttes hyalines dans le cytoplasme des cellules hépatiques. D'une autre manière, ils sont appelés corps de Mallory. Ces structures sont des protéines IF de type épithélial. Ils se forment avec une exposition prolongée à l'alcool (hépatite alcoolique aiguë), ainsi qu'une violation des processus métaboliques dans le cancer hépatocellulaire primaire du foie (chez les patients atteints d'hépatite virale B et de cirrhose), avec stagnation de la bile dans le foie et la vésicule biliaire. L'hyaline alcoolique a des propriétés immunogènes qui prédéterminent le développement d'une pathologie systémique.
- Quand les gènes mutent,responsable de la production de kératines, une maladie cutanée héréditaire se produit - l'épidermolyse bulleuse. Dans ce cas, il y a violation de l'attachement de la couche externe de la peau à la membrane basale qui la sépare du tissu conjonctif. En conséquence, une érosion et des bulles se forment. La peau devient très sensible au moindre dommage mécanique.
- Formation de plaques séniles et d'enchevêtrements neurofibrillaires dans les cellules cérébrales de la maladie d'Alzheimer.
- Certains types de cardiomyopathie associés à une accumulation excessive de PF.
Nous espérons que notre article a répondu à toutes vos questions.
