Une protéine complexe, en plus du composant protéique lui-même, contient un groupe supplémentaire de nature différente (prothétique). Les glucides, les lipides, les métaux, les résidus d'acide phosphorique, les acides nucléiques agissent comme ce composant. Cet article vous expliquera en quoi les protéines simples diffèrent des protéines complexes, en quels types ces substances sont divisées et quelles sont leurs caractéristiques. La principale différence entre les substances considérées est leur composition.
Protéines Complexes: Définition
Ce sont des substances à deux composants, qui comprennent une protéine simple (chaînes peptidiques) et une substance non protéique (groupe prosthétique). Au cours de leur hydrolyse, des acides aminés, une partie non protéique et des produits de désintégration se forment. En quoi les protéines simples diffèrent-elles des protéines complexes ? Les premiers ne sont constitués que d'acides aminés.
Classification et caractérisation des protéines complexes
Ces substances sont divisées en types selon le type de groupe supplémentaire. Se complexerles protéines incluent:
- Les glycoprotéines sont des protéines dont les molécules contiennent un résidu glucidique. Parmi eux, on distingue les protéoglycanes (composants de l'espace intercellulaire), qui incluent des mucopolysaccharides dans leur structure. Les glycoprotéines comprennent les immunoglobulines.
- Les lipoprotéines comprennent un composant lipidique. Il s'agit notamment des apolipoprotéines, qui assurent le transport des lipides.
- Les métalloprotéines contiennent des ions métalliques (cuivre, manganèse, fer, etc.) liés par une interaction donneur-accepteur. Ce groupe n'inclut pas les protéines de l'hème, qui comprennent des composés du cycle prophyrine avec du fer et des composés de structure similaire (chlorophylle, en particulier).
- Les nucléoprotéines sont des protéines qui ont des liaisons non covalentes avec des acides nucléiques (ADN, ARN). Ceux-ci incluent la chromatine, un composant des chromosomes.
- 5. Les phosphoprotéines, qui comprennent la caséine (une protéine complexe du caillé), comprennent des résidus d'acide phosphorique liés par covalence.
Les chromoprotéines sont unies par la couleur du composant prothétique. Cette classe comprend les protéines de l'hème, les chlorophylles et les flavoprotéines
Caractéristiques des glycoprotéines et des protéoglycanes
Ces protéines sont des substances complexes. Les protéoglycanes contiennent une grande proportion de glucides (80-85%), dans les glycoprotéines conventionnelles, la teneur est de 15-20%. Les acides uroniques ne sont présents que dans la molécule de protéoglycanes, leurs glucides se caractérisent par une structure régulière avec des motifs répétitifs. Quelle est la structure et la fonction des protéines glycoprotéiques complexes ? Leurs chaînes glucidiques ne comportent que 15 maillons et sont irrégulières.structure. Dans la structure des glycoprotéines, la connexion d'un glucide avec un composant protéique s'effectue généralement par le biais de résidus d'acides aminés tels que la sérine ou l'aspargine.
Fonctions des glycoprotéines:
- Ils font partie de la paroi cellulaire bactérienne, de l'os conjonctif et du tissu cartilagineux, entourent les fibres de collagène et d'élastine.
- Jouez un rôle protecteur. Par exemple, les anticorps, les interférons, les facteurs de coagulation sanguine (prothrombine, fibrinogène) ont cette structure.
- Sont des récepteurs qui interagissent avec un effecteur - une petite molécule non protéique. Ce dernier, rejoignant la protéine, entraîne une modification de sa conformation, ce qui entraîne une certaine réponse intracellulaire.
- Effectuer une fonction hormonale. Les glycoprotéines comprennent les hormones gonadotropes, corticotropes et stimulant la thyroïde.
- Transporte des substances dans le sang et des ions à travers la membrane cellulaire (transferrine, transcortine, albumine, Na+, K+ -ATPase).
Les enzymes glycoprotéiques comprennent la cholinestérase et la nucléase.
En savoir plus sur les protéoglycanes
Habituellement, le protéoglycane protéique complexe comprend dans sa structure de grandes chaînes glucidiques avec des résidus de disaccharides répétés, constitués d'une sorte d'acide uronique et d'un sucre aminé. Les chaînes oligo- ou polysaccharidiques sont appelées glycanes. Les premiers contiennent généralement 2 à 10 unités monomères.
Selon la structure des chaînes glucidiques, on en distingue différents types, par exemple, acidehétéropolysaccharides avec un grand nombre de groupes acides ou glycosaminoglycanes, y compris des groupes amino. Ces derniers incluent:
- L'acide hyaluronique, qui est activement utilisé en cosmétologie.
- Héparine, qui empêche la coagulation du sang.
- Les sulfates de Keratane sont des composants du cartilage et de la cornée.
- Les sulfates de chondroïtine font partie du cartilage et du liquide synovial.
Ces polymères sont des composants des protéoglycanes qui remplissent l'espace intercellulaire, retiennent l'eau, lubrifient les parties mobiles des articulations et sont leurs composants structurels. L'hydrophilie (bonne solubilité dans l'eau) des protéoglycanes leur permet de créer une barrière pour les grosses molécules et les micro-organismes dans l'espace intercellulaire. Avec leur aide, une matrice ressemblant à de la gelée est créée, dans laquelle sont immergées des fibres d'autres protéines importantes, telles que le collagène. Ses brins dans le milieu protéoglycane ont une forme d'arbre.
Caractéristiques et types de lipoprotéines
La lipoprotéine protéique complexe a une double nature hydrophile et hydrophobe bien définie. Le noyau de la molécule (partie hydrophobe) est formé d'esters de cholestérol non polaires et de triacylglycérides.
À l'extérieur de la zone hydrophile se trouvent la partie protéique, les phospholipides, le cholestérol. Il existe plusieurs types de protéines lipoprotéiques en fonction de leur structure.
Classes principales de lipoprotéines:
- Protéine complexe à haute densité (HDL, α-lipoprotéines). Déplace le cholestérol vers le foie et les tissus périphériques.
- Faible densité (LDL, β-lipoprotéines). À l'exceptionle cholestérol est transporté par les triacylglycérides et les phospholipides.
- Très faible densité (VLDL, pré-β-lipoprotéines). Exécute une fonction similaire à LDL.
- Chylomicrons (XM). Transporter les acides gras et le cholestérol des intestins après la prise de nourriture.
Une pathologie vasculaire telle que l'athérosclérose survient à la suite d'un rapport incorrect de différents types de lipoprotéines dans le sang. Selon les caractéristiques de la composition, plusieurs tendances dans la structure des phospholipides (des HDL aux chylomicrons) peuvent être identifiées: une diminution de la proportion de protéines (de 80 à 10 %) et de phospholipides, une augmentation du pourcentage de triacylglycérides (de 20 à 90 %).
Il existe de nombreuses enzymes importantes parmi les métalloprotéines
La métalloprotéine peut inclure des ions de plusieurs métaux. Leur présence affecte l'orientation du substrat dans le site actif (catalytique) de l'enzyme. Les ions métalliques sont localisés dans le site actif et jouent un rôle important dans la réaction catalytique. Souvent, l'ion fonctionne comme un accepteur d'électrons.
Exemples de métaux contenus dans la structure des métalloprotéines enzymatiques:
- Le cuivre entre dans la composition de la cytochrome oxydase qui, avec l'hème, contient un ion de ce métal. L'enzyme est impliquée dans la formation d'ATP lors du fonctionnement de la chaîne respiratoire.
- Le fer contient des enzymes telles que la ferritine, qui remplit la fonction de dépôt de fer dans la cellule; transferrine - un transporteur de fer dans le sang; la catalase est responsable de la réaction de neutralisation du peroxyde d'hydrogène.
- Le zinc est un métal caractéristique del'alcool déshydrogénase impliquée dans l'oxydation des alcools éthyliques et similaires; lactate déshydrogénase - une enzyme dans le métabolisme de l'acide lactique; l'anhydrase carbonique catalysant la formation d'acide carbonique à partir de CO2 et H2O; la phosphatase alcaline, qui effectue le clivage hydrolytique des esters d'acide phosphorique avec divers composés; L'α2-macroglobuline est une protéine sanguine anti-protéase.
- Le sélénium fait partie de la thyroperoxydase, qui est impliquée dans la formation des hormones thyroïdiennes; la glutathion peroxydase, qui exerce une fonction antioxydante.
- Le calcium est caractéristique de la structure de l'α-amylase, une enzyme de dégradation hydrolytique de l'amidon.
Phosphoprotéines
Qu'est-ce qui est inclus dans les protéines complexes des phosphoprotéines ? Cette catégorie se caractérise par la présence d'un groupement phosphate, qui est associé à la partie protéique par l'intermédiaire d'acides aminés à hydroxyle (tyrosine, sérine ou thréonine). Quelle est la fonction de l'acide phosphorique dans la structure des protéines ? Il modifie la structure de la molécule, lui donne une charge, augmente la solubilité, affecte les propriétés de la protéine. Des exemples de phosphoprotéines sont la caséine du lait et l'albumine d'œuf, mais les enzymes appartiennent principalement à cette catégorie de protéines complexes.
Le groupe phosphate joue un rôle fonctionnel important, car de nombreuses protéines ne lui sont pas liées de manière permanente. Des processus de phosphorylation et de déphosphorylation se déroulent constamment dans la cellule. En conséquence, la régulation du travail des protéines est effectuée. Par exemple, si les histones sont des protéines connectées aux acides nucléiques, elles passentdans un état phosphorylé, alors l'activité du génome (matériel génétique) augmente. L'activité d'enzymes telles que la glycogène synthase et la glycogène phosphorylase dépend de la phosphorylation.
Nucléoprotéines
Les nucléoprotéines sont des protéines liées aux acides nucléiques. Ils font partie intégrante du stockage et de la régulation du matériel génétique, le travail des ribosomes qui remplissent la fonction de synthèse des protéines. Les formes de vie les plus simples des virus peuvent être appelées ribo- et désoxyribonucléoprotéines, car elles sont composées de matériel génétique et de protéines.
Comment l'acide désoxyribonucléique (ADN) et les histones interagissent-ils ? Dans la chromatine, on distingue 2 types de protéines associées à l'ADN (histones et non histones). Les premiers sont impliqués dans la phase initiale de compactage de l'ADN. Une molécule d'acide nucléique s'enroule autour des protéines pour former des nucléosomes. Le fil résultant est similaire à des perles, ils forment une structure superenroulée (fibrille de chromatine) et une supercoil (chromonema interphase). En raison de l'action des protéines histones et des protéines de niveaux supérieurs, il est doté d'une réduction de la dimension de l'ADN par des milliers de fois. Il suffit de comparer la taille des chromosomes et la longueur de l'acide nucléique pour apprécier l'importance des protéines (respectivement 6-9 cm et 10-6 µm).
Que sont les chromoprotéines
Les chromoprotéines contiennent des groupes très divers qui n'ont qu'un seul point commun: la présence de couleur dans le composant prothétique. Les protéines complexes de cette catégorie sont divisées en: hémoprotéines (contenant de l'hème dans la structure), protéines rétiniennes (vitamine A), flavoprotéines (vitamine B2),protéines de cobamide (vitamine B12).
Les hémoprotéines sont classées selon leurs fonctions en non-enzymatiques (protéines de l'hémoglobine et de la myoglobine) et en enzymes (cytochromes, catalase, peroxydase).
Les flavoprotéines contiennent comme composants prothétiques des dérivés de la vitamine B2 flavine mononucléotide (FMN) ou flavine adénine dinucléotide (FAD). Ces enzymes sont également impliquées dans les transformations redox. Ceux-ci incluent les oxydoréductases.
Que sont les cytochromes ?
Comme décrit ci-dessus, l'hème est composé de porphyrine. Sa structure comprend 4 anneaux de pyrrole et de fer ferreux. Un groupe spécial d'enzymes hémiques - les cytochromes, différant par la composition des acides aminés et le nombre de chaînes peptidiques, sont spécialisés dans la réalisation de réactions redox, qui assurent le transfert d'électrons dans la chaîne respiratoire. Ces enzymes sont impliquées dans l'oxydation microsomale - les premières réactions de biotransformation des xénobiotiques, conduisant à leur neutralisation, et l'échange de nombreuses substances exogènes et exogènes, par exemple les stéroïdes, les acides gras saturés.
Influence du groupe prothétique
Le groupe prosthétique, qui fait partie des protéines complexes, affecte ses propriétés: modifie sa charge, sa solubilité, sa thermoplasticité. Par exemple, les résidus d'acide phosphorique ou les monosaccharides ont un tel effet. La partie glucidique entrant dans la composition d'une protéine complexe la protège de la protéolyse (destruction résultant du processus d'hydrolyse), affecte la pénétration des molécules à travers la cellulemembrane, leur sécrétion et leur tri. Le fragment lipidique permet la création de canaux protéiques pour le transport de composés peu solubles dans l'eau (hydrophobes).
La structure et les fonctions des protéines complexes dépendent entièrement du groupe prothétique. Par exemple, l'hème contenant du fer dans l'hémoglobine lie l'oxygène et le dioxyde de carbone. En raison des nucléoprotéines formées à la suite de l'interaction des histones, des protamines avec l'ADN ou l'ARN, le matériel génétique est protégé, stocké de manière compacte et l'ARN est lié lors de la synthèse des protéines. Les nucléoprotéines sont des complexes stables de protéines et d'acides nucléiques.
Conclusion
Ainsi, les protéines complexes remplissent un large éventail de fonctions dans le corps. Par conséquent, l'apport de macro et micronutriments est si important pour le maintien de la santé. Les métaux font partie de nombreuses enzymes. Connaissant la biochimie, les caractéristiques de votre santé et l'état écologique du lieu de résidence, vous pouvez ajuster votre propre alimentation. Par exemple, attribuez des territoires caractérisés par un déficit de n'importe quel élément. Son introduction complémentaire dans l'alimentation sous forme de compléments permet de combler le déficit.
