L'une des définitions de la vie est la suivante: "La vie est un mode d'existence des corps protéiques." Sur notre planète, sans exception, tous les organismes contiennent des substances organiques telles que les protéines. Cet article décrit les protéines simples et complexes, identifie les différences de structure moléculaire et examine également leurs fonctions dans la cellule.
Que sont les protéines
Du point de vue de la biochimie, ce sont des polymères organiques de haut poids moléculaire, dont les monomères sont 20 types d'acides aminés différents. Ils sont reliés entre eux par des liaisons chimiques covalentes, autrement appelées liaisons peptidiques. Les monomères protéiques étant des composés amphotères, ils contiennent à la fois un groupe amino et un groupe fonctionnel carboxyle. Une liaison chimique CO-NH se produit entre eux.
Si un polypeptide est constitué de résidus d'acides aminés, il forme une protéine simple. Les molécules de polymère contenant en outre des ions métalliques, des vitamines, des nucléotides, des glucides sont des protéines complexes. Ensuite nousconsidérez la structure spatiale des polypeptides.
Niveaux d'organisation des molécules de protéines
Ils existent en quatre configurations différentes. La première structure est linéaire, c'est la plus simple et a la forme d'une chaîne polypeptidique; lors de sa spiralisation, des liaisons hydrogène supplémentaires se forment. Ils stabilisent l'hélice, appelée structure secondaire. Le niveau d'organisation tertiaire comprend des protéines simples et complexes, la plupart des cellules végétales et animales. La dernière configuration, le quaternaire, résulte de l'interaction de plusieurs molécules de la structure native, unies par des coenzymes, c'est la structure de protéines complexes qui remplissent diverses fonctions dans l'organisme.
Diversité des protéines simples
Ce groupe de polypeptides n'est pas très nombreux. Leurs molécules ne sont constituées que de résidus d'acides aminés. Les protéines comprennent, par exemple, les histones et les globulines. Les premiers sont présentés dans la structure du noyau et sont combinés avec des molécules d'ADN. Le deuxième groupe - les globulines - sont considérés comme les principaux composants du plasma sanguin. Une protéine telle que la gamma globuline remplit les fonctions de protection immunitaire et est un anticorps. Ces composés peuvent former des complexes comprenant des glucides complexes et des protéines. Les protéines simples fibrillaires telles que le collagène et l'élastine font partie du tissu conjonctif, du cartilage, des tendons et de la peau. Leurs principales fonctions sont la construction et le support.
La tubuline protéique fait partie des microtubules, qui sont des composants des cils et des flagelles d'organismes unicellulaires tels que les ciliés, les euglènes, les flagellés parasites. La même protéine se retrouve dans les organismes multicellulaires (flagelles du sperme, cils de l'œuf, épithélium cilié de l'intestin grêle).
La protéine d'albumine remplit une fonction de stockage (par exemple, le blanc d'œuf). Dans l'endosperme des graines de plantes céréalières - seigle, riz, blé - s'accumulent des molécules de protéines. On les appelle inclusions cellulaires. Ces substances sont utilisées par le germe de la graine au début de son développement. De plus, la teneur élevée en protéines des grains de blé est un indicateur très important de la qualité de la farine. Le pain cuit à partir de farine riche en gluten a un goût élevé et est plus sain. Le gluten est contenu dans les variétés dites de blé dur. Le plasma sanguin des poissons des grands fonds contient des protéines qui les empêchent de mourir de froid. Ils ont des propriétés antigel, empêchant la mort du corps à basse température de l'eau. D'autre part, la paroi cellulaire des bactéries thermophiles vivant dans les sources géothermiques contient des protéines qui peuvent conserver leur configuration naturelle (structure tertiaire ou quaternaire) et ne pas se dénaturer dans la plage de température de +50 à + 90 °С.
Protéides
Ce sont des protéines complexes, qui se caractérisent par une grande diversité en raison des différentes fonctions qu'elles remplissent. Comme indiqué précédemment, ce groupe de polypeptides, en plus de la partie protéique, contient un groupe prosthétique. Sous l'influence de divers facteurs, tels qu'une température élevée, des sels de métaux lourds, des alcalis et des acides concentrés, les protéines complexes peuvent modifier leurforme spatiale, en la simplifiant. Ce phénomène s'appelle la dénaturation. La structure des protéines complexes est rompue, les liaisons hydrogène sont rompues et les molécules perdent leurs propriétés et leurs fonctions. En règle générale, la dénaturation est irréversible. Mais pour certains polypeptides qui remplissent des fonctions catalytiques, motrices et de signalisation, la renaturation est possible - restauration de la structure naturelle de la protéine.
Si l'action du facteur déstabilisant se produit pendant une longue période, la molécule de protéine est complètement détruite. Cela conduit au clivage des liaisons peptidiques de la structure primaire. Il n'est plus possible de restaurer la protéine et ses fonctions. Ce phénomène s'appelle la destruction. Un exemple est l'ébullition des œufs de poule: la protéine liquide - l'albumine, qui se trouve dans la structure tertiaire, est complètement détruite.
Biosynthèse des protéines
Rappelons encore une fois que la composition des polypeptides des organismes vivants comprend 20 acides aminés, parmi lesquels il y en a des essentiels. Ce sont la lysine, la méthionine, la phénylalanine, etc. Ils pénètrent dans la circulation sanguine à partir de l'intestin grêle après la décomposition des produits protéiques qu'il contient. Pour synthétiser les acides aminés non essentiels (alanine, proline, sérine), les champignons et les animaux utilisent des composés azotés. Les plantes, étant des autotrophes, forment indépendamment tous les monomères composés nécessaires, représentant des protéines complexes. Pour ce faire, ils utilisent des nitrates, de l'ammoniac ou de l'azote libre dans leurs réactions d'assimilation. Dans les micro-organismes, certaines espèces se procurent un ensemble complet d'acides aminés, tandis que dans d'autres, seuls certains monomères sont synthétisés. Étapesla biosynthèse des protéines se produit dans les cellules de tous les organismes vivants. La transcription se produit dans le noyau et la traduction se produit dans le cytoplasme de la cellule.
La première étape - la synthèse du précurseur de l'ARNm se produit avec la participation de l'enzyme ARN polymérase. Il casse les liaisons hydrogène entre les brins d'ADN, et sur l'un d'eux, selon le principe de complémentarité, il assemble une molécule de pré-ARNm. Il subit un tranchage, c'est-à-dire qu'il mûrit, puis sort du noyau dans le cytoplasme, formant une matrice d'acide ribonucléique.
Pour la mise en œuvre de la deuxième étape, il est nécessaire de disposer d'organites spéciaux - les ribosomes, ainsi que de molécules d'acides ribonucléiques d'information et de transport. Une autre condition importante est la présence de molécules d'ATP, car les réactions d'échange plastique, qui incluent la biosynthèse des protéines, se produisent avec l'absorption d'énergie.
Enzymes, leur structure et leurs fonctions
Il s'agit d'un grand groupe de protéines (environ 2000) qui agissent comme des substances qui affectent le taux de réactions biochimiques dans les cellules. Ils peuvent être simples (trépsine, pepsine) ou complexes. Les protéines complexes sont constituées d'une coenzyme et d'une apoenzyme. La spécificité de la protéine elle-même vis-à-vis des composés sur lesquels elle agit détermine la coenzyme, et l'activité des protéines n'est observée que lorsque le composant protéique est associé à l'apoenzyme. L'activité catalytique d'une enzyme ne dépend pas de l'ensemble de la molécule, mais uniquement du site actif. Sa structure correspond à la structure chimique de la substance catalysée selon le principe"key-lock", donc l'action des enzymes est strictement spécifique. Les fonctions des protéines complexes sont à la fois leur participation aux processus métaboliques et leur utilisation en tant qu'accepteurs.
Classes de protéines complexes
Elles ont été développées par des biochimistes sur la base de 3 critères: les propriétés physiques et chimiques, les caractéristiques fonctionnelles et les spécificités structurales des protéines. Le premier groupe comprend des polypeptides qui diffèrent par leurs propriétés électrochimiques. Ils sont divisés en basique, neutre et acide. Par rapport à l'eau, les protéines peuvent être hydrophiles, amphiphiles et hydrophobes. Le deuxième groupe comprend les enzymes, que nous avons examinées plus tôt. Le troisième groupe comprend les polypeptides qui diffèrent par la composition chimique des groupes prosthétiques (ce sont les chromoprotéines, les nucléoprotéines, les métalloprotéines).
Considérons plus en détail les propriétés des protéines complexes. Par exemple, une protéine acide qui fait partie des ribosomes contient 120 acides aminés et est universelle. On le trouve dans les organites synthétisant les protéines des cellules procaryotes et eucaryotes. Un autre représentant de ce groupe, la protéine S-100, est constitué de deux chaînes liées par un ion calcium. Il fait partie des neurones et de la névroglie - le tissu de soutien du système nerveux. Une propriété commune à toutes les protéines acides est une teneur élevée en acides carboxyliques dibasiques: glutamique et aspartique. Les protéines alcalines comprennent les histones - des protéines qui font partie des acides nucléiques de l'ADN et de l'ARN. Une caractéristique de leur composition chimique est une grande quantité de lysine et d'arginine. Les histones, avec la chromatine du noyau, forment les chromosomes - les structures les plus importantes de l'hérédité cellulaire. Ces protéines sont impliquées dans les processus de transcription et de traduction. Les protéines amphiphiles sont largement présentes dans les membranes cellulaires, formant une bicouche lipoprotéique. Ainsi, après avoir étudié les groupes de protéines complexes considérés ci-dessus, nous avons été convaincus que leurs propriétés physico-chimiques sont déterminées par la structure du composant protéique et des groupes prothétiques.
Certaines protéines complexes de la membrane cellulaire sont capables de reconnaître et de répondre à divers composés chimiques, tels que les antigènes. C'est une fonction de signalisation des protéines, elle est très importante pour les processus d'absorption sélective des substances provenant du milieu extérieur et pour sa protection.
Glycoprotéines et protéoglycanes
Ce sont des protéines complexes qui diffèrent les unes des autres par la composition biochimique des groupes prothétiques. Si les liaisons chimiques entre le composant protéique et la partie glucidique sont glycosidiques covalentes, ces substances sont appelées glycoprotéines. Leur apoenzyme est représentée par des molécules de mono- et oligosaccharides, des exemples de telles protéines sont la prothrombine, le fibrinogène (protéines impliquées dans la coagulation du sang). Les hormones cortico- et gonadotropes, les interférons, les enzymes membranaires sont également des glycoprotéines. Dans les molécules de protéoglycanes, la part protéique n'est que de 5%, le reste incombe au groupement prosthétique (hétéropolysaccharide). Les deux parties sont reliées par une liaison glycosidique des groupes OH-thréonine et arginine et des groupes NH₂-glutamine et lysine. Les molécules de protéoglycanes jouent un rôle très important dans le métabolisme eau-sel de la cellule. Au dessous deprésente un tableau des protéines complexes étudiées par nous.
| Glycoprotéines | Protéoglycanes |
| Composants structuraux des groupes prothétiques | |
| 1. Monosaccharides (glucose, galactose, mannose) | 1. Acide Hyaluronique |
| 2. Oligosaccharides (m altose, lactose, saccharose) | 2. Acide chondroïtique. |
| 3. Dérivés aminés acétylés de monosaccharides | 3. Héparine |
| 4. Désoxysaccharides | |
| 5. Acides neuramiques et sialiques | |
Métalloprotéines
Ces substances contiennent des ions d'un ou plusieurs métaux dans leurs molécules. Considérons des exemples de protéines complexes appartenant au groupe ci-dessus. Ce sont principalement des enzymes telles que la cytochrome oxydase. Il est situé sur les crêtes des mitochondries et active la synthèse d'ATP. La ferrine et la transferrine sont des protéines contenant des ions de fer. Le premier les dépose dans les cellules et le second est une protéine de transport dans le sang. Une autre métalloprotéine est l'alpha-amélase, elle contient des ions calcium, fait partie de la salive et du suc pancréatique, participant à la dégradation de l'amidon. L'hémoglobine est à la fois une métalloprotéine et une chromoprotéine. Il remplit les fonctions d'une protéine de transport, transportant l'oxygène. En conséquence, le composé oxyhémoglobine est formé. Lorsque le monoxyde de carbone, autrement appelé monoxyde de carbone, est inhalé, ses molécules forment un composé très stable avec l'hémoglobine érythrocytaire. Il se propage rapidement à travers les organes et les tissus, provoquant une intoxication.cellules. En conséquence, en cas d'inhalation prolongée de monoxyde de carbone, la mort survient par suffocation. L'hémoglobine transfère également partiellement le dioxyde de carbone formé dans les processus de catabolisme. Avec le flux sanguin, le dioxyde de carbone pénètre dans les poumons et les reins, et à partir d'eux - dans l'environnement extérieur. Chez certains crustacés et mollusques, l'hémocyanine est la protéine porteuse d'oxygène. Au lieu de fer, il contient des ions de cuivre, de sorte que le sang des animaux n'est pas rouge, mais bleu.
Fonctions de la chlorophylle
Comme nous l'avons mentionné précédemment, les protéines complexes peuvent former des complexes avec des pigments - des substances organiques colorées. Leur couleur dépend de groupes chromoformes qui absorbent sélectivement certains spectres de la lumière solaire. Dans les cellules végétales, il y a des plastes verts - des chloroplastes contenant le pigment chlorophylle. Il se compose d'atomes de magnésium et de l'alcool polyhydrique phytol. Ils sont associés à des molécules de protéines et les chloroplastes eux-mêmes contiennent des thylakoïdes (plaques) ou des membranes reliées en piles - grana. Ils contiennent des pigments photosynthétiques - les chlorophylles - et des caroténoïdes supplémentaires. Voici toutes les enzymes utilisées dans les réactions photosynthétiques. Ainsi, les chromoprotéines, dont fait partie la chlorophylle, remplissent les fonctions les plus importantes du métabolisme, notamment dans les réactions d'assimilation et de dissimilation.
Protéines virales
Ils sont conservés par des représentants de formes de vie non cellulaires qui font partie du Royaume Vira. Les virus n'ont pas leur propre appareil de synthèse des protéines. Les acides nucléiques, ADN ou ARN, peuvent provoquer la synthèsepropres particules par la cellule elle-même infectée par le virus. Les virus simples ne sont constitués que de molécules protéiques assemblées de manière compacte en structures hélicoïdales ou polyédriques, comme le virus de la mosaïque du tabac. Les virus complexes ont une membrane supplémentaire qui fait partie de la membrane plasmique de la cellule hôte. Il peut inclure des glycoprotéines (virus de l'hépatite B, virus de la variole). La fonction principale des glycoprotéines est la reconnaissance de récepteurs spécifiques sur la membrane de la cellule hôte. Des enveloppes virales supplémentaires comprennent également des protéines enzymatiques qui assurent la réplication de l'ADN ou la transcription de l'ARN. Sur la base de ce qui précède, la conclusion suivante peut être tirée: les protéines d'enveloppe des particules virales ont une structure spécifique qui dépend des protéines membranaires de la cellule hôte.
Dans cet article, nous avons caractérisé des protéines complexes, étudié leur structure et leurs fonctions dans les cellules de divers organismes vivants.
