Protéines : structure et fonctions. Propriétés des protéines

2024 Auteur: Angel Austin | [email protected]. Dernière modifié: 2023-12-17 05:26

Comme vous le savez, les protéines sont à la base de l'origine de la vie sur notre planète. Selon la théorie d'Oparin-Haldane, c'est la goutte de coacervat, constituée de molécules peptidiques, qui est devenue la base de la naissance des êtres vivants. Cela ne fait aucun doute, car l'analyse de la composition interne de tout représentant de la biomasse montre que ces substances se retrouvent dans tout: plantes, animaux, micro-organismes, champignons, virus. De plus, ils sont très divers et de nature macromoléculaire.

Ces structures ont quatre noms, elles sont toutes synonymes:

• protéines;
• protéines;
• polypeptides;
• peptides.

Molécules protéiques

Leur nombre est vraiment incalculable. De plus, toutes les molécules de protéines peuvent être divisées en deux grands groupes:

• simple - se compose uniquement de séquences d'acides aminés reliées par des liaisons peptidiques;
• complex - la structure et la structure de la protéine sont caractérisées par des groupes protolytiques (prothétiques) supplémentaires, également appelés cofacteurs.

Dans le même temps, les molécules complexes ont aussi leur propre classification.

Gradation de peptides complexes

1. Les glycoprotéines sont des composés étroitement apparentés de protéines et de glucides. dans la structure de la moléculedes groupes prothétiques de mucopolysaccharides sont entrelacés.
2. Les lipoprotéines sont un composé complexe de protéines et de lipides.
3. Métalloprotéines - les ions métalliques (fer, manganèse, cuivre et autres) agissent comme un groupe prothétique.
4. Nucléoprotéines - la connexion des protéines et des acides nucléiques (ADN, ARN).
5. Phosphoprotéines - la conformation d'une protéine et d'un résidu d'acide orthophosphorique.
6. Chromoprotéines - très similaires aux métalloprotéines, cependant, l'élément qui fait partie du groupe prothétique est un complexe coloré entier (rouge - hémoglobine, vert - chlorophylle, etc.).

Chaque groupe considéré a une structure et des propriétés de protéines différentes. Les fonctions qu'ils remplissent varient également en fonction du type de molécule.

Structure chimique des protéines

De ce point de vue, les protéines sont une longue et massive chaîne de résidus d'acides aminés interconnectés par des liaisons spécifiques appelées liaisons peptidiques. Des structures latérales des acides partent des branches - des radicaux. Cette structure de la molécule a été découverte par E. Fischer au début du 21ème siècle.

Plus tard, les protéines, la structure et les fonctions des protéines ont été étudiées plus en détail. Il est devenu clair qu'il n'y a que 20 acides aminés qui forment la structure du peptide, mais ils peuvent être combinés de différentes manières. D'où la diversité des structures polypeptidiques. De plus, au cours de leur vie et de l'accomplissement de leurs fonctions, les protéines sont capables de subir un certain nombre de transformations chimiques. En conséquence, ils changent la structure et un tout nouveautype de connexion.

Pour rompre la liaison peptidique, c'est-à-dire pour rompre la protéine, la structure des chaînes, il faut choisir des conditions très dures (l'action des hautes températures, des acides ou des alcalis, un catalyseur). Cela est dû à la grande force des liaisons covalentes dans la molécule, notamment dans le groupe peptidique.

La détection de la structure protéique en laboratoire est réalisée à l'aide de la réaction du biuret - exposition du polypeptide à de l'hydroxyde de cuivre (II) fraîchement précipité. Le complexe du groupe peptidique et de l'ion cuivre donne une couleur violette brillante.

Il existe quatre organisations structurelles principales, chacune ayant ses propres caractéristiques structurelles de protéines.

Niveaux d'organisation: structure primaire

Comme mentionné ci-dessus, un peptide est une séquence de résidus d'acides aminés avec ou sans inclusions, des coenzymes. Ainsi, le nom principal est une telle structure de la molécule, qui est naturelle, naturelle, est vraiment des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, et rien de plus. C'est-à-dire un polypeptide de structure linéaire. Dans le même temps, les caractéristiques structurelles des protéines d'un tel plan sont qu'une telle combinaison d'acides est décisive pour l'exécution des fonctions d'une molécule protéique. En raison de la présence de ces caractéristiques, il est possible non seulement d'identifier le peptide, mais également de prédire les propriétés et le rôle d'un tout nouveau, pas encore découvert. Des exemples de peptides à structure primaire naturelle sont l'insuline, la pepsine, la chymotrypsine et autres.

Conformation secondaire

La structure et les propriétés des protéines de cette catégorie évoluent quelque peu. Une telle structure peut être formée initialement à partir de la nature ou lorsqu'elle est exposée à une hydrolyse dure primaire, à la température ou à d'autres conditions.

Cette conformation a trois variétés:

1. Bobines lisses, régulières et stéréorégulières construites à partir de résidus d'acides aminés qui s'enroulent autour de l'axe principal de la connexion. Ils ne sont maintenus ensemble que par des liaisons hydrogène qui se produisent entre l'oxygène d'un groupe peptidique et l'hydrogène d'un autre. De plus, la structure est considérée comme correcte du fait que les virages sont répétés uniformément tous les 4 maillons. Une telle structure peut être gaucher ou droitier. Mais dans la plupart des protéines connues, l'isomère dextrogyre prédomine. De telles conformations sont appelées structures alpha.
2. La composition et la structure des protéines du type suivant diffèrent de la précédente en ce que des liaisons hydrogène ne se forment pas entre des résidus côte à côte d'un côté de la molécule, mais entre des résidus significativement éloignés et à une distance suffisamment grande distance. Pour cette raison, la structure entière prend la forme de plusieurs chaînes polypeptidiques sinueuses et serpentines. Il y a une caractéristique qu'une protéine doit présenter. La structure des acides aminés sur les branches doit être la plus courte possible, comme la glycine ou l'alanine par exemple. Ce type de conformation secondaire est appelé feuillets bêta pour leur capacité à s'agglutiner pour former une structure commune.
3. La biologie fait référence au troisième type de structure protéique commefragments complexes, dispersés et désordonnés qui n'ont pas de stéréorégularité et sont capables de modifier la structure sous l'influence de conditions extérieures.

Aucun exemple de protéines naturelles n'a été identifié.

Enseignement supérieur

Il s'agit d'une conformation assez complexe appelée "globule". Qu'est-ce qu'une telle protéine ? Sa structure est basée sur la structure secondaire, mais de nouveaux types d'interactions entre les atomes des groupements s'ajoutent, et l'ensemble de la molécule semble se replier, mettant ainsi l'accent sur le fait que les groupements hydrophiles sont dirigés à l'intérieur du globule, et les groupements hydrophobes sont dirigés vers l'extérieur.

Cela explique la charge de la molécule de protéine dans les solutions colloïdales d'eau. Quels types d'interactions existe-t-il ?

1. Les liaisons hydrogène - restent inchangées entre les mêmes parties que dans la structure secondaire.
2. Interactions hydrophobes (hydrophiles) - se produisent lorsqu'un polypeptide est dissous dans l'eau.
3. Attraction ionique - formée entre des groupes de charges opposées de résidus d'acides aminés (radicaux).
4. Interactions covalentes - capables de se former entre des sites acides spécifiques - des molécules de cystéine, ou plutôt leurs queues.

Ainsi, la composition et la structure des protéines à structure tertiaire peuvent être décrites comme des chaînes polypeptidiques repliées en globules, maintenant et stabilisant leur conformation grâce à divers types d'interactions chimiques. Exemples de tels peptides:phosphoglycérate kenase, ARNt, alpha-kératine, fibroïne de soie et autres.

Structure quaternaire

C'est l'un des globules les plus complexes que les protéines forment. La structure et les fonctions des protéines de ce type sont très polyvalentes et spécifiques.

Quelle est cette conformation ? Ce sont plusieurs (dans certains cas des dizaines) grandes et petites chaînes polypeptidiques qui se forment indépendamment les unes des autres. Mais ensuite, en raison des mêmes interactions que nous avons envisagées pour la structure tertiaire, tous ces peptides se tordent et s'entrelacent les uns avec les autres. De cette manière, des globules conformationnels complexes sont obtenus, qui peuvent contenir des atomes métalliques, des groupes lipidiques et des groupes glucidiques. Exemples de telles protéines: ADN polymérase, coque protéique du virus du tabac, hémoglobine et autres.

Toutes les structures peptidiques que nous avons considérées ont leurs propres méthodes d'identification en laboratoire, basées sur les possibilités modernes d'utilisation de la chromatographie, de la centrifugation, de la microscopie électronique et optique et des hautes technologies informatiques.

Fonctions exécutées

La structure et la fonction des protéines sont étroitement corrélées. C'est-à-dire que chaque peptide joue un certain rôle, unique et spécifique. Il y a aussi ceux qui sont capables d'effectuer plusieurs opérations importantes dans une cellule vivante à la fois. Cependant, il est possible d'exprimer sous une forme généralisée les principales fonctions des molécules protéiques dans les organismes des êtres vivants:

1. Soutien au mouvement. Organismes unicellulaires, soit des organites, soit certainstypes de cellules sont capables de mouvement, de contraction, de déplacement. Celui-ci est assuré par des protéines qui font partie de la structure de leur appareil moteur: cils, flagelles, membrane cytoplasmique. Si nous parlons de cellules incapables de bouger, alors les protéines peuvent contribuer à leur contraction (myosine musculaire).
2. Fonction nourrissante ou réserve. C'est l'accumulation de molécules de protéines dans les œufs, les embryons et les graines de plantes pour reconstituer davantage les nutriments manquants. Une fois clivés, les peptides donnent des acides aminés et des substances biologiquement actives nécessaires au développement normal des organismes vivants.
3. Fonction énergie. En plus des glucides, les protéines peuvent également donner de la force au corps. Avec la décomposition de 1 g de peptide, 17,6 kJ d'énergie utile sont libérés sous forme d'adénosine triphosphate (ATP), qui est dépensé pour les processus vitaux.
4. Fonction signal et régulation. Elle consiste en la mise en place d'un contrôle minutieux des processus en cours et de la transmission des signaux des cellules aux tissus, de ceux-ci aux organes, de ces derniers aux systèmes, etc. Un exemple typique est l'insuline, qui fixe strictement la quantité de glucose dans le sang.
5. Fonction récepteur. Elle est réalisée en modifiant la conformation du peptide d'un côté de la membrane et en impliquant l'autre extrémité dans la restructuration. En même temps, le signal et les informations nécessaires sont transmis. Le plus souvent, ces protéines sont intégrées dans les membranes cytoplasmiques des cellules et exercent un contrôle strict sur toutes les substances qui les traversent. Informez également surchangements chimiques et physiques dans l'environnement.
6. Fonction de transport des peptides. Elle est réalisée par des protéines de canal et des protéines porteuses. Leur rôle est évident - transporter les molécules nécessaires vers des endroits à faible concentration à partir de parties à forte concentration. Un exemple typique est le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone à travers les organes et les tissus par la protéine hémoglobine. Ils effectuent également la livraison de composés à faible poids moléculaire à travers la membrane cellulaire à l'intérieur.
7. Fonction structurelle. L'un des plus importants de ceux que la protéine effectue. La structure de toutes les cellules, leurs organites est fournie précisément par les peptides. Ils, comme un cadre, définissent la forme et la structure. De plus, ils le supportent et le modifient si nécessaire. Par conséquent, pour la croissance et le développement, tous les organismes vivants ont besoin de protéines dans leur alimentation. Ces peptides comprennent l'élastine, la tubuline, le collagène, l'actine, la kératine et autres.
8. Fonction catalytique. Les enzymes le font. Nombreuses et variées, elles accélèrent toutes les réactions chimiques et biochimiques de l'organisme. Sans leur participation, une pomme ordinaire dans l'estomac pourrait être digérée en seulement deux jours, avec une forte probabilité de pourriture. Sous l'action de la catalase, de la peroxydase et d'autres enzymes, ce processus prend deux heures. En général, c'est grâce à ce rôle des protéines que s'effectuent l'anabolisme et le catabolisme, c'est-à-dire le métabolisme plastique et énergétique.

Rôle protecteur

Il existe plusieurs types de menaces contre lesquelles les protéines sont conçues pour protéger le corps.

Premièrement, chimiqueattaque de réactifs traumatiques, gaz, molécules, substances de divers spectres d'action. Les peptides sont capables d'entrer en interaction chimique avec eux, les convertissant en une forme inoffensive ou simplement en les neutralisant.

Deuxièmement, la menace physique des blessures - si le fibrinogène protéique n'est pas transformé en fibrine à temps sur le site de la blessure, le sang ne coagule pas, ce qui signifie qu'il n'y aura pas de blocage. Ensuite, au contraire, vous aurez besoin du peptide plasmine, qui est capable de dissoudre le caillot et de restaurer la perméabilité du vaisseau.

Troisièmement, la menace pour l'immunité. La structure et la signification des protéines qui forment les défenses immunitaires sont extrêmement importantes. Les anticorps, les immunoglobulines, les interférons sont tous des éléments importants et significatifs du système lymphatique et immunitaire humain. Toute particule étrangère, molécule nocive, partie morte de la cellule ou toute la structure est soumise à une investigation immédiate par le composé peptidique. C'est pourquoi une personne peut indépendamment, sans l'aide de médicaments, se protéger quotidiennement des infections et des virus simples.

Propriétés physiques

La structure d'une protéine cellulaire est très spécifique et dépend de la fonction exercée. Mais les propriétés physiques de tous les peptides sont similaires et se résument aux caractéristiques suivantes.

1. Le poids d'une molécule peut aller jusqu'à 1 000 000 D altons.
2. Les systèmes colloïdaux se forment dans une solution aqueuse. Là, la structure acquiert une charge qui peut varier en fonction de l'acidité du milieu.
3. Lorsqu'ils sont exposés à des conditions difficiles (irradiation, acide ou alcalin, température, etc.), ils sont capables de passer à d'autres niveaux de conformation, c'est-à-diredénaturer. Ce processus est irréversible dans 90% des cas. Cependant, il y a aussi un décalage inverse - la renaturation.

Ce sont les principales propriétés des caractéristiques physiques des peptides.