Notre article sera consacré à l'étude des propriétés des substances qui sont à la base du phénomène de la vie sur Terre. Les molécules de protéines sont présentes sous des formes non cellulaires - les virus, font partie du cytoplasme et des organites des cellules procaryotes et nucléaires. Avec les acides nucléiques, ils forment la substance de l'hérédité - la chromatine et forment les principaux composants du noyau - les chromosomes. Signalisation, construction, catalyse, protection, énergie - voici une liste des fonctions biologiques que les protéines remplissent. Les propriétés physicochimiques des protéines sont leur capacité à se dissoudre, à précipiter et à relarguer. De plus, ils sont capables de dénaturer et sont, de par leur nature chimique, des composés amphotères. Explorons plus en détail ces propriétés des protéines.
Types de monomères protéiques
20 types d'acides α-aminés sont les unités structurelles des protéines. En plus du radical hydrocarbure, ils contiennent NH2- groupe amino et COOH-groupe carboxyle. Les groupes fonctionnels déterminent les propriétés acides et basiques des monomères protéiques. Par conséquent, en chimie organique, les composés de cette classe sont appelés substances amphotères. Les ions hydrogène du groupe carboxyle à l'intérieur de la molécule peuvent être séparés et liés aux groupes amino. Le résultat est un sel interne. Si plusieurs groupes carboxyle sont présents dans la molécule, alors le composé sera acide, tel que l'acide glutamique ou aspartique. Si les groupements aminés prédominent, les acides aminés sont basiques (histidine, lysine, arginine). A nombre égal de groupes fonctionnels, la solution peptidique a une réaction neutre. Il a été établi que la présence des trois types d'acides aminés affecte les caractéristiques des protéines. Les propriétés physico-chimiques des protéines: solubilité, pH, charge des macromolécules, sont déterminées par le rapport des acides aminés acides et basiques.
Quels sont les facteurs qui affectent la solubilité des peptides
Recherchons tous les critères nécessaires dont dépendent les processus d'hydratation ou de solvatation des macromolécules protéiques. Ce sont: la configuration spatiale et le poids moléculaire, déterminés par le nombre de résidus d'acides aminés. Il prend également en compte le rapport des parties polaires et non polaires - radicaux situés à la surface de la protéine dans la structure tertiaire et la charge totale de la macromolécule polypeptidique. Toutes les propriétés ci-dessus affectent directement la solubilité de la protéine. Examinons-les de plus près.
Les globules et leur capacité à s'hydrater
Si la structure externe du peptide a une forme sphérique, alors il est d'usage de parler de sa structure globulaire. Il est stabilisé par des liaisons hydrogène et hydrophobes, ainsi que par les forces d'attraction électrostatique des parties de charge opposée de la macromolécule. Par exemple, l'hémoglobine, qui transporte les molécules d'oxygène dans le sang, sous sa forme quaternaire, est constituée de quatre fragments de myoglobine, unis par l'hème. Les protéines sanguines telles que les albumines, les α- et ϒ-globulines interagissent facilement avec les substances du plasma sanguin. L'insuline est un autre peptide globulaire qui régule la glycémie chez les mammifères et les humains. Les parties hydrophobes de tels complexes peptidiques sont situées au milieu de la structure compacte, tandis que les parties hydrophiles sont situées à sa surface. Cela leur fournit la préservation des propriétés natives dans le milieu liquide du corps et les combine dans un groupe de protéines solubles dans l'eau. L'exception concerne les protéines globulaires qui forment la structure en mosaïque des membranes des cellules humaines et animales. Ils sont associés à des glycolipides et sont insolubles dans le liquide intercellulaire, ce qui assure leur rôle de barrière dans la cellule.
Peptides fibrillaires
Le collagène et l'élastine, qui font partie du derme et déterminent sa fermeté et son élasticité, ont une structure filamenteuse. Ils sont capables de s'étirer, changeant leur configuration spatiale. La fibroïne est une protéine de soie naturelle produite par les larves de vers à soie. Il contient des fibres structurelles courtes, constituées d'acides aminés de petite masse et de petite longueur moléculaire. Ce sont, tout d'abord, la sérine, l'alanine et la glycine. Le sienles chaînes polypeptidiques sont orientées dans l'espace dans des directions verticales et horizontales. La substance appartient aux polypeptides structuraux et a une forme en couches. Contrairement aux polypeptides globulaires, la solubilité d'une protéine constituée de fibrilles est très faible, car les radicaux hydrophobes de ses acides aminés se trouvent à la surface de la macromolécule et repoussent les particules de solvant polaire.
Kératines et caractéristiques de leur structure
Considérant le groupe de protéines structurelles de forme fibrillaire, telles que la fibroïne et le collagène, il est nécessaire de s'attarder sur un autre groupe de peptides largement répandus dans la nature - les kératines. Ils servent de base à des parties du corps humain et animal telles que les cheveux, les ongles, les plumes, la laine, les sabots et les griffes. Qu'est-ce que la kératine en termes de structure biochimique? Il a été établi qu'il existe deux types de peptides. Le premier a la forme d'une structure secondaire en spirale (α-kératine) et constitue la base du cheveu. L'autre est représenté par des fibrilles en couches plus rigides - c'est la β-kératine. On le trouve dans les parties dures du corps des animaux: sabots, becs d'oiseaux, écailles de reptiles, griffes de mammifères prédateurs et d'oiseaux. Qu'est-ce que la kératine, du fait que ses acides aminés, comme la valine, la phénylalanine, l'isoleucine, contiennent un grand nombre de radicaux hydrophobes ? C'est une protéine insoluble dans l'eau et d'autres solvants polaires qui remplit des fonctions protectrices et structurelles.
Effet du pH du milieu sur la charge du polymère protéique
Plus tôt, nous avons mentionné que les groupes fonctionnels de protéinesmonomères - acides aminés, déterminent leurs propriétés. Ajoutons maintenant que la charge du polymère en dépend également. Les radicaux ioniques - groupes carboxyle des acides glutamique et aspartique et groupes amino de l'arginine et de l'histidine - affectent la charge globale du polymère. Ils se comportent également différemment dans des solutions acides, neutres ou alcalines. La solubilité de la protéine dépend également de ces facteurs. Ainsi, à pH <7, la solution contient une concentration excessive de protons d'hydrogène, qui inhibent la dégradation du carboxyle, de sorte que la charge positive totale sur la molécule de protéine augmente.
L'accumulation de cations dans la protéine augmente également dans le cas d'un milieu en solution neutre et avec un excès de monomères arginine, histidine et lysine. Dans un environnement alcalin, la charge négative de la molécule polypeptidique augmente, car l'excès d'ions hydrogène est dépensé pour la formation de molécules d'eau en liant des groupes hydroxyle.
Facteurs qui déterminent la solubilité des protéines
Imaginons une situation dans laquelle le nombre de charges positives et négatives sur une hélice protéique est le même. Le pH du milieu dans ce cas est appelé le point isoélectrique. La charge totale de la macromolécule peptidique elle-même devient nulle et sa solubilité dans l'eau ou un autre solvant polaire sera minimale. Les dispositions de la théorie de la dissociation électrolytique stipulent que la solubilité d'une substance dans un solvant polaire constitué de dipôles sera d'autant plus élevée que les particules du composé dissous seront polarisées. Ils expliquent également les facteurs qui déterminent la solubilitéprotéines: leur point isoélectrique et la dépendance de l'hydratation ou de la solvatation du peptide à la charge totale de sa macromolécule. La plupart des polymères de cette classe contiennent un excès de groupes -COO- et ont des propriétés légèrement acides. Une exception sera les protéines membranaires et les peptides mentionnés précédemment qui font partie de la substance nucléaire de l'hérédité - la chromatine. Ces dernières sont appelées histones et ont des propriétés basiques prononcées en raison de la présence d'un grand nombre de groupes amino dans la chaîne polymère.
Comportement des protéines dans un champ électrique
Pour des raisons pratiques, il devient souvent nécessaire de séparer, par exemple, les protéines sanguines en fractions ou en macromolécules individuelles. Pour ce faire, vous pouvez utiliser la capacité des molécules de polymère chargées à se déplacer à une certaine vitesse vers les électrodes dans un champ électrique. Une solution contenant des peptides de masse et de charge différentes est placée sur un support: du papier ou un gel spécial. En faisant passer des impulsions électriques, par exemple, à travers une portion de plasma sanguin, jusqu'à 18 fractions de protéines individuelles sont obtenues. Parmi eux: tous les types de globulines, ainsi que la protéine albumine, qui est non seulement le composant le plus important (elle représente jusqu'à 60% de la masse des peptides du plasma sanguin), mais joue également un rôle central dans les processus d'osmose et la circulation sanguine.
Comment la concentration en sel affecte la solubilité des protéines
La capacité des peptides à former non seulement des gels, des mousses et des émulsions, mais aussi des solutions est une propriété importante qui reflète leurs caractéristiques physicochimiques. Par exemple, étudié précédemmentles albumines trouvées dans l'endosperme des graines de céréales, du lait et du sérum sanguin forment rapidement des solutions aqueuses avec une concentration de sels neutres, tels que le chlorure de sodium, comprise entre 3 et 10 %. En utilisant l'exemple des mêmes albumines, on peut découvrir la dépendance de la solubilité des protéines sur la concentration en sel. Ils se dissolvent bien dans une solution insaturée de sulfate d'ammonium, et dans une solution sursaturée, ils précipitent de manière réversible et, avec une nouvelle diminution de la concentration en sel en ajoutant une portion d'eau, restaurent leur coquille d'hydratation.
Salaison
Les réactions chimiques décrites ci-dessus des peptides avec des solutions de sels formées par des acides forts et des alcalis sont appelées relargage. Il est basé sur le mécanisme d'interaction des groupes fonctionnels chargés de la protéine avec des ions de sel - cations métalliques et anions de résidus acides. Elle se termine par une perte de charge sur la molécule peptidique, une diminution de sa coquille d'eau et l'adhésion des particules protéiques. En conséquence, ils précipitent, ce dont nous parlerons plus tard.
Précipitation et dénaturation
L'acétone et l'alcool éthylique détruisent la coquille d'eau entourant la protéine dans la structure tertiaire. Cependant, cela ne s'accompagne pas de la neutralisation de la charge totale sur celui-ci. Ce processus est appelé précipitation, la solubilité de la protéine est fortement réduite, mais ne se termine pas par la dénaturation.
Les molécules de peptides dans leur état natif sont très sensibles à de nombreux paramètres environnementaux, par exemple, àtempérature et concentration de composés chimiques: sels, acides ou alcalis. Le renforcement de l'action de ces deux facteurs au point isoélectrique conduit à la destruction complète des liaisons stabilisatrices intramoléculaires (ponts disulfure, liaisons peptidiques), covalentes et hydrogène du polypeptide. Particulièrement rapidement dans de telles conditions, les peptides globulaires se dénaturent, tout en perdant complètement leurs propriétés physico-chimiques et biologiques.
