Un grand nombre de substances organiques qui composent une cellule vivante se caractérisent par de grandes tailles moléculaires et sont des biopolymères. Il s'agit notamment des protéines, qui constituent de 50 à 80 % de la masse sèche de la cellule entière. Les monomères protéiques sont des acides aminés qui sont liés entre eux par des liaisons peptidiques. Les macromolécules protéiques ont plusieurs niveaux d'organisation et remplissent un certain nombre de fonctions importantes dans la cellule: construction, protection, catalyse, moteur, etc. Dans notre article, nous examinerons les caractéristiques structurelles des peptides, et donnerons également des exemples de protéines globulaires et fibrillaires. qui composent le corps humain.
Formes d'organisation des macromolécules polypeptidiques
Les résidus d'acides aminés sont séquentiellement reliés les uns aux autres par de fortes liaisons covalentes appeléespeptide. Ils sont assez forts et maintiennent la structure primaire de la protéine dans un état stable, qui a la forme d'une chaîne. La forme secondaire se produit lorsque la chaîne polypeptidique est tordue en une hélice alpha. Il est stabilisé par des liaisons hydrogène supplémentaires émergentes. La configuration tertiaire, ou native, est d'une importance fondamentale, puisque la plupart des protéines globulaires d'une cellule vivante ont justement une telle structure. La spirale est emballée sous la forme d'une sphère ou d'un globule. Sa stabilité est due non seulement à l'apparition de nouvelles liaisons hydrogène, mais également à la formation de ponts disulfure. Ils surviennent en raison de l'interaction des atomes de soufre qui composent l'acide aminé cystéine. Un rôle important dans la formation de la structure tertiaire est joué par les interactions hydrophiles et hydrophobes entre les groupes d'atomes au sein de la structure peptidique. Si une protéine globulaire se combine avec les mêmes molécules par l'intermédiaire d'un composant non protéique, par exemple un ion métallique, une configuration quaternaire apparaît - la forme d'organisation la plus élevée du polypeptide.
Protéines fibrillaires
Les fonctions contractiles, motrices et de construction dans la cellule sont assurées par des protéines dont les macromolécules ressemblent à de minces fils - des fibrilles. Les polypeptides qui composent les fibres de la peau, des cheveux et des ongles sont classés comme espèces fibrillaires. Les plus connus d'entre eux sont le collagène, la kératine et l'élastine. Ils ne se dissolvent pas dans l'eau, mais peuvent y gonfler, formant une masse collante et visqueuse. Les peptides de structure linéaire font également partie des filaments du fuseau de fission, formant l'appareil mitotique de la cellule. Ils sonts'attachent aux chromosomes, les contractent et les étirent jusqu'aux pôles de la cellule. Ce processus est observé dans l'anaphase de la mitose - la division des cellules somatiques du corps, ainsi que dans les étapes de réduction et d'équation de la division des cellules germinales - la méiose. Contrairement aux protéines globulaires, les fibrilles sont capables de s'étirer et de se contracter rapidement. Les cils des ciliés-chaussures, les flagelles des algues vertes euglena ou unicellulaires - les chlamydomonas sont construits à partir de fibrilles et remplissent les fonctions de mouvement dans les organismes les plus simples. La contraction des protéines musculaires - l'actine et la myosine, qui font partie du tissu musculaire, détermine les différents mouvements des muscles squelettiques et maintient le squelette musculaire du corps humain.
Structure des protéines globulaires
Peptides - porteurs de molécules de diverses substances, protéines protectrices - immunoglobulines, hormones - il s'agit d'une liste incomplète de protéines dont la structure tertiaire a la forme d'une boule - globules. Il y a certaines protéines dans le sang qui ont certaines zones sur leur surface - centres actifs. Avec leur aide, ils reconnaissent et attachent à eux-mêmes les molécules de substances biologiquement actives produites par les glandes à sécrétion mixte et interne. A l'aide de protéines globulaires, des hormones de la thyroïde et des glandes sexuelles, des glandes surrénales, du thymus, de l'hypophyse sont délivrées à certaines cellules du corps humain, équipées de récepteurs spéciaux pour leur reconnaissance.
Polypeptides membranaires
Le modèle fluide-mosaïque de la structure des membranes cellulaires est le mieux adapté à leurs fonctions importantes: barrière,récepteur et transport. Les protéines qu'il contient assurent le transport des ions et des particules de certaines substances, telles que le glucose, les acides aminés, etc. Les propriétés des protéines porteuses globulaires peuvent être étudiées à l'aide de la pompe sodium-potassium à titre d'exemple. Il réalise la transition des ions de la cellule vers l'espace intercellulaire et inversement. Les ions sodium se déplacent constamment au milieu du cytoplasme cellulaire et les cations potassium sortent constamment de la cellule. La violation de la concentration souhaitée de ces ions entraîne la mort cellulaire. Pour prévenir cette menace, une protéine spéciale est intégrée à la membrane cellulaire. La structure des protéines globulaires est telle qu'elles portent les cations Na+ et K+contre un gradient de concentration utilisant l'énergie de l'acide adénosine triphosphorique.
Structure et fonction de l'insuline
Les protéines solubles de structure sphérique, qui sont sous forme tertiaire, agissent comme des régulateurs du métabolisme dans le corps humain. L'insuline est produite par les cellules bêta des îlots de Langerhans et contrôle la glycémie. Il est constitué de deux chaînes polypeptidiques (formes α et β) reliées par plusieurs ponts disulfure. Ce sont des liaisons covalentes qui se forment entre les molécules de l'acide aminé soufré - la cystéine. L'hormone pancréatique est principalement constituée d'une séquence ordonnée d'unités d'acides aminés organisées sous la forme d'une hélice alpha. Une petite partie de celui-ci a la forme d'une structure β et de résidus d'acides aminés sans orientation stricte dans l'espace.
Hémoglobine
Un exemple classique de peptides globulairesLa protéine dans le sang qui provoque la couleur rouge du sang est l'hémoglobine. La protéine contient quatre régions polypeptidiques sous la forme d'hélices alpha et bêta, qui sont reliées par un composant non protéique - l'hème. Il est représenté par un ion fer qui lie les chaînes polypeptidiques en une confirmation liée à la forme quaternaire. Les particules d'oxygène sont attachées à la molécule de protéine (sous cette forme, on l'appelle oxyhémoglobine) puis transportées vers les cellules. Cela garantit le déroulement normal des processus de dissimilation, car pour obtenir de l'énergie, la cellule oxyde les substances organiques qui y sont entrées.
Rôle des protéines sanguines dans le transport des gaz
En plus de l'oxygène, l'hémoglobine est également capable de fixer le dioxyde de carbone. Le dioxyde de carbone est produit en tant que sous-produit des réactions cellulaires cataboliques et doit être éliminé des cellules. Si l'air inhalé contient du monoxyde de carbone - du monoxyde de carbone, il est capable de former une liaison forte avec l'hémoglobine. Dans ce cas, une substance toxique incolore et inodore en train de respirer pénètre rapidement dans les cellules du corps, provoquant un empoisonnement. Les structures du cerveau sont particulièrement sensibles aux fortes concentrations de monoxyde de carbone. Il y a paralysie du centre respiratoire situé dans le bulbe rachidien, ce qui entraîne la mort par suffocation.
Dans notre article, nous avons examiné la structure, la structure et les propriétés des peptides, et avons également donné des exemples de protéines globulaires qui remplissent un certain nombre de fonctions importantes dans le corps humain.
