Le type de liaison amide qui se produit lors de la formation des protéines peptidiques après les interactions de deux acides aminés, c'est la réponse à la question de savoir ce qu'est une liaison peptidique.
À partir d'une paire d'acides aminés, un dipeptide apparaît, c'est-à-dire une chaîne de ces acides aminés, plus une molécule d'eau. Selon le même système, des chaînes plus longues sont générées à partir d'acides aminés dans les ribosomes, c'est-à-dire de polypeptides et de protéines.
Propriétés de la chaîne
Divers acides aminés, qui sont une sorte de "matériau de construction" pour les protéines, ont un radical R.
Comme pour tous les amides, la liaison peptidique de la protéine de la chaîne C-N, au moyen de l'interaction des structures canoniques entre le carbone carbonyle et l'atome d'azote, a généralement la double propriété. Cela trouve généralement son expression dans la réduction de sa longueur à 1,33 angströms.
Tout ceci mène aux conclusions suivantes:
- C, H, O et N - 4 atomes connectés, plus 2 carbones a sont situés sur le même plan. groupes R d'acides aminés etles hydrogènes a-carbone sont déjà en dehors de cette zone.
- H et O dans la liaison peptidique des acides aminés et les carbones a de la paire d'acides aminés sont orientés trans, bien que l'isomère trans soit plus stable. Dans les acides aminés L, les groupes R sont également orientés trans, ce qui est présent dans tous les peptides et protéines de la nature.
- La rotation autour de la chaîne C-N est difficile, la rotation au niveau de la liaison C-C est plus probable.
Pour comprendre ce qu'est une liaison peptidique, ainsi que pour détecter les peptides eux-mêmes avec des protéines et déterminer leur quantité dans une certaine solution, utilisez la réaction du biuret.
Arrangements d'atomes
La connexion dans les peptides protéiques est plus courte que dans les autres groupes de peptides, car elle présente une caractéristique de double liaison partielle. Considérant ce qu'est une liaison peptidique, nous pouvons conclure que sa mobilité est faible.
La construction électronique de la liaison peptidique définit la structure plane solide d'un groupe de peptides. Les plans de ces groupes sont situés à un angle les uns par rapport aux autres. La liaison entre l'atome de carbone a et les groupes a-carboxyle et a-amino peut tourner librement le long de son axe, tout en étant limitée par la taille et la nature des radicaux, ce qui permet à la chaîne polypeptidique de se fixer diverses paramètres.
Les liaisons peptidiques dans les protéines sont en règle générale dans la configuration trans, c'est-à-dire que la disposition des atomes de carbone a est située dans différentes parties du groupe. Le résultat est la localisation des radicaux latéraux dans les acides aminés à une distance plus éloignée dans l'espace les uns des autres.ami.
Rupture protéique
Lors de l'étude de ce qu'est une liaison peptidique, sa force est généralement prise en compte. De telles chaînes ne se cassent pas d'elles-mêmes dans des conditions normales à l'intérieur de la cellule. C'est-à-dire à une température corporelle appropriée et dans un environnement neutre.
Dans des conditions de laboratoire, l'hydrolyse des chaînes peptidiques protéiques est étudiée dans des ampoules scellées, à l'intérieur desquelles se trouve de l'acide chlorhydrique concentré, à une température supérieure à cent cinq degrés Celsius. L'hydrolyse complète des protéines en acides aminés libres se produit en 24 heures environ.
Sur la question de savoir ce qu'est une liaison peptidique à l'intérieur des organismes vivants, leur rupture se produit avec la participation de certaines enzymes protéolytiques. Afin de trouver des peptides et des protéines dans une solution, ainsi que de connaître leur quantité, ils utilisent le résultat positif de substances contenant deux liaisons peptidiques ou plus, c'est-à-dire la réaction du biuret.
Remplacement des acides aminés
À l'intérieur de l'hémoglobine S anormale, 2 chaînes β ont été mutées, dans lesquelles le glutamate, ainsi qu'un acide aminé hautement polaire chargé négativement en sixième position, ont été remplacés par une valine hydrophobe contenant des radicaux.
À l'intérieur de l'hémoglobine mutée se trouve une région complémentaire d'une autre région avec les mêmes molécules qui contient l'acide aminé modifié. En fin de compte, les molécules d'hémoglobine se sont "collées" et ont formé de longs agrégats fibrillaires qui altèrent le globule rouge et conduisent à l'apparition d'un globule rouge muté en forme de croissant.
À l'intérieur de l'oxyhémoglobine S, à la suite d'un changement de conformation de la protéine, un site complémentaire est masqué. Le manque d'accès à celui-ci rend impossible la connexion des molécules entre elles dans cette oxyhémoglobine. Il existe des conditions propices à la formation d'agrégats d'HbS. Ils augmentent les accumulations de désoxyhémoglobine à l'intérieur des cellules. Ceux-ci peuvent inclure:
- hypoxie;
- conditions alpines;
- travail physique;
- vol en avion.
Anémie falciforme
Étant donné que les érythrocytes en forme de faucille ont une faible perméabilité à travers les capillaires tissulaires, ils peuvent bloquer les vaisseaux sanguins et ainsi créer une hypoxie locale. Cela augmentera l'accumulation de désoxyhémoglobine S à l'intérieur des globules rouges, ainsi que la vitesse à laquelle les agrégats de S-hémoglobine apparaissent et créera encore plus de conditions pour la déformation des globules rouges.
La drépanocytose est une maladie homozygote récessive qui survient uniquement lorsque les deux parents transmettent une paire de gènes mutés de la chaîne β. Après la naissance du bébé, la maladie ne se manifeste pas tant que de grandes quantités d'HbF ne sont pas transformées en HbS. Les patients présentent des symptômes cliniques caractéristiques de l'anémie, à savoir: maux de tête et étourdissements, palpitations, essoufflement, faiblesse face aux infections, etc.
