Le mot "enzyme" a des racines latines. En traduction, cela signifie "levain". En anglais, on utilise le concept "enzyme", dérivé du terme grec, signifiant la même chose. Les enzymes sont des protéines spécialisées. Ils sont formés dans les cellules et ont la capacité d'accélérer le cours des processus biochimiques. En d'autres termes, ils agissent comme des catalyseurs biologiques. Considérons plus avant ce qui constitue la spécificité de l'action des enzymes. Les types de spécificité seront également décrits dans l'article.
Caractéristiques générales
La manifestation de l'activité catalytique de certaines enzymes est due à la présence d'un certain nombre de composés non protéiques. Ils sont appelés cofacteurs. Ils sont divisés en 2 groupes: les ions métalliques et un certain nombre de substances inorganiques, ainsi que les coenzymes (composés organiques).
Mécanisme d'activité
Par leur nature chimique, les enzymes appartiennent au groupe des protéines. Cependant, contrairement à ces derniers, les éléments considérés contiennent un site actif. C'est un complexe unique de groupes fonctionnels de résidus d'acides aminés. Ils sont strictement orientés dans l'espace en raison de la structure tertiaire ou quaternaire de l'enzyme. Inactifle centre est constitué de sites catalytiques et de substrat isolés. C'est ce dernier qui détermine la spécificité des enzymes. Le substrat est la substance sur laquelle agit la protéine. Auparavant, on croyait que leur interaction s'effectuait sur le principe de "la clé du château". En d'autres termes, le site actif doit clairement correspondre au substrat. Actuellement, une autre hypothèse prévaut. On pense qu'il n'y a pas de correspondance exacte au départ, mais elle apparaît au cours de l'interaction des substances. Le deuxième site - catalytique - affecte la spécificité de l'action. En d'autres termes, il détermine la nature de la réaction accélérée.
Bâtiment
Toutes les enzymes sont divisées en un et deux composants. Les premiers ont une structure similaire à la structure des protéines simples. Ils ne contiennent que des acides aminés. Le deuxième groupe - les protéines - comprend les parties protéiques et non protéiques. Le dernier est le coenzyme, le premier est l'apoenzyme. Ce dernier détermine la spécificité de substrat de l'enzyme. C'est-à-dire qu'il remplit la fonction d'un site de substrat dans le centre actif. Le coenzyme, par conséquent, agit comme une région catalytique. Elle est liée à la spécificité de l'action. Les vitamines, les métaux et d'autres composés de faible poids moléculaire peuvent agir comme des coenzymes.
Catalyse
La survenue de toute réaction chimique est associée à la collision de molécules de substances en interaction. Leur mouvement dans le système est déterminé par la présence d'énergie libre potentielle. Pour une réaction chimique, il faut que les molécules prennent une transitionétat. En d'autres termes, ils doivent avoir suffisamment de force pour traverser la barrière énergétique. Il représente la quantité minimale d'énergie pour rendre toutes les molécules réactives. Tous les catalyseurs, y compris les enzymes, sont capables d'abaisser la barrière énergétique. Cela contribue à l'accélération de la réaction.
Quelle est la spécificité des enzymes ?
Cette capacité s'exprime par l'accélération d'une certaine réaction seulement. Les enzymes peuvent agir sur le même substrat. Cependant, chacun d'eux n'accélérera qu'une réaction spécifique. La spécificité réactive de l'enzyme peut être tracée par l'exemple du complexe pyruvate déshydrogénase. Il comprend des protéines qui affectent PVK. Les principales sont: la pyruvate déshydrogénase, la pyruvate décarboxylase, l'acétyltransférase. La réaction elle-même est appelée décarboxylation oxydative du PVC. Son produit est l'acide acétique actif.
Classement
Il existe les types de spécificité enzymatique suivants:
- Stéréochimique. Il s'exprime dans la capacité d'une substance à influencer l'un des stéréoisomères possibles du substrat. Par exemple, la fumarate hydrotase est capable d'agir sur le fumarate. Cependant, il n'affecte pas l'isomère cis - acide maléique.
- Absolu. La spécificité des enzymes de ce type s'exprime dans la capacité d'une substance à n'affecter qu'un substrat spécifique. Par exemple, la sucrase réagit exclusivement avec le saccharose, l'arginase avec l'arginine, etc.
- Relatif. La spécificité des enzymes dans ceLe cas s'exprime par la capacité d'une substance à influencer un groupe de substrats qui ont une liaison du même type. Par exemple, l'alpha-amylase réagit avec le glycogène et l'amidon. Ils ont une liaison de type glycosidique. La trypsine, la pepsine et la chymotrypsine affectent de nombreuses protéines du groupe des peptides.
Température
Les enzymes ont une spécificité sous certaines conditions. Pour la plupart d'entre eux, une température de + 35 … + 45 degrés est considérée comme optimale. Lorsqu'une substance est placée dans des conditions avec des taux inférieurs, son activité diminuera. Cet état est appelé inactivation réversible. Lorsque la température augmentera, ses capacités seront restaurées. Il convient de dire que lorsqu'il est placé dans des conditions où t est supérieur aux valeurs indiquées, l'inactivation se produira également. Cependant, dans ce cas, il sera irréversible, car il ne sera pas rétabli lorsque la température baissera. Cela est dû à la dénaturation de la molécule.
Influence du pH
La charge de la molécule dépend de l'acidité. En conséquence, le pH affecte l'activité du site actif et la spécificité de l'enzyme. L'indice d'acidité optimal pour chaque substance est différent. Cependant, dans la plupart des cas, c'est 4-7. Par exemple, pour l'alpha-amylase salivaire, l'acidité optimale est de 6,8. En attendant, il existe un certain nombre d'exceptions. L'acidité optimale de la pepsine, par exemple, est de 1,5 à 2,0, la chymotrypsine et la trypsine sont de 8 à 9.
Concentration
Plus il y a d'enzymes présentes, plus la vitesse de réaction est rapide. Similaireune conclusion peut également être tirée concernant la concentration du substrat. Cependant, la teneur saturante de la cible est théoriquement déterminée pour chaque substance. Avec lui, tous les centres actifs seront occupés par le substrat disponible. Dans ce cas, la spécificité de l'enzyme sera maximale, quel que soit l'ajout ultérieur de cibles.
Substances réglementaires
Ils peuvent être divisés en inhibiteurs et activateurs. Ces deux catégories sont divisées en non spécifiques et spécifiques. Ce dernier type d'activateurs comprend les sels biliaires (pour la lipase dans le pancréas), les ions chlorure (pour l'alpha-amylase), l'acide chlorhydrique (pour la pepsine). Les activateurs non spécifiques sont des ions magnésium qui affectent les kinases et les phosphatases, et les inhibiteurs spécifiques sont des peptides terminaux des proenzymes. Ces dernières sont des formes inactives de substances. Ils sont activés lors du clivage des peptides terminaux. Leurs types spécifiques correspondent à chaque proenzyme individuelle. Par exemple, sous une forme inactive, la trypsine est produite sous forme de trypsinogène. Son centre actif est fermé par un hexapeptide terminal, qui est un inhibiteur spécifique. Dans le processus d'activation, il est séparé. Le site actif de la trypsine devient ainsi ouvert. Les inhibiteurs non spécifiques sont des sels de métaux lourds. Par exemple, le sulfate de cuivre. Ils provoquent la dénaturation des composés.
Inhibition
Ça peut être compétitif. Ce phénomène se traduit par l'apparition d'une similarité structurale entre l'inhibiteur et le substrat. Ils sontentrer en lutte pour la communication avec le centre actif. Si la teneur en inhibiteur est supérieure à celle du substrat, un inhibiteur enzymatique complexe se forme. Lorsqu'une substance cible est ajoutée, le rapport change. En conséquence, l'inhibiteur sera expulsé. Par exemple, le succinate agit comme un substrat pour la succinate déshydrogénase. Les inhibiteurs sont l'oxaloacétate ou le malonate. Les influences concurrentielles sont considérées comme des produits de réaction. Souvent, ils ressemblent à des substrats. Par exemple, pour le glucose-6-phosphate, le produit est le glucose. Le substrat sera le glucose-6 phosphate. L'inhibition non compétitive n'implique pas de similitude structurelle entre les substances. L'inhibiteur et le substrat peuvent se lier à l'enzyme en même temps. Dans ce cas, un nouveau composé est formé. C'est un complexe enzyme-substrat-inhibiteur. Pendant l'interaction, le centre actif est bloqué. Cela est dû à la liaison de l'inhibiteur au site catalytique de l'AC. Un exemple est la cytochrome oxydase. Pour cette enzyme, l'oxygène agit comme un substrat. Les sels d'acide cyanhydrique sont des inhibiteurs de la cytochrome oxydase.
Régulation allostérique
Dans certains cas, en plus du centre actif qui détermine la spécificité de l'enzyme, il existe un autre lien. C'est un composant allostérique. Si l'activateur du même nom s'y lie, l'efficacité de l'enzyme augmente. Si un inhibiteur réagit avec le centre allostérique, l'activité de la substance diminue en conséquence. Par exemple, l'adénylate cyclase etles guanylate cyclases sont des enzymes à régulation de type allostérique.
