Les protéines (polypeptides, protéines) sont des substances macromoléculaires, qui comprennent des acides alpha-aminés reliés par une liaison peptidique. La composition des protéines dans les organismes vivants est déterminée par le code génétique. En règle générale, la synthèse utilise un ensemble de 20 acides aminés standard.
Classification des protéines
La séparation des protéines s'effectue selon différents critères:
- La forme d'une molécule.
- Composition.
- Fonctions.
Selon le dernier critère, les protéines sont classées:
- Sur la structure.
- Nutritive et économe.
- Transport.
- Entrepreneurs.
Protéines structurelles
Ceux-ci incluent l'élastine, le collagène, la kératine, la fibroïne. Les polypeptides structuraux sont impliqués dans la formation des membranes cellulaires. Ils peuvent créer des chaînes ou y exécuter d'autres fonctions.
Protéines de stockage nutritives
Le polypeptide nutritif est la caséine. Grâce à cela, l'organisme en croissance reçoit du calcium, du phosphore etacides aminés.
Les protéines de réserve sont des graines de plantes cultivées, le blanc d'œuf. Ils sont consommés au cours du stade de développement des embryons. Dans le corps humain, comme chez les animaux, les protéines ne sont pas stockées en réserve. Ils doivent être régulièrement obtenus avec de la nourriture, sinon le développement d'une dystrophie est probable.
Polypeptides de transport
L'hémoglobine est un exemple classique de telles protéines. D'autres polypeptides impliqués dans le mouvement des hormones, des lipides et d'autres substances sont également présents dans le sang.
Les membranes cellulaires contiennent des protéines capables de transporter des ions, des acides aminés, du glucose et d'autres composés à travers la membrane cellulaire.
Protéines contractiles
Les fonctions de ces polypeptides sont liées au travail des fibres musculaires. De plus, ils assurent le mouvement des cils et des flagelles chez les protozoaires. Les protéines contractiles assurent la fonction de transport des organites à l'intérieur de la cellule. En raison de leur présence, une modification des formes cellulaires est assurée.
Des exemples de protéines contractiles sont la myosine et l'actine. Il convient de dire que ces polypeptides ne se trouvent pas seulement dans les cellules des fibres musculaires. Les protéines contractiles accomplissent leurs tâches dans presque tous les tissus animaux.
Caractéristiques
Un polypeptide individuel, la tropomyosine, se trouve dans les cellules. La myosine, protéine musculaire contractile, est son polymère. Il forme un complexe avec l'actine.
Les protéines des muscles contractiles ne se dissolvent pas dans l'eau.
Taux de synthèse polypeptidique
Il est régulé par la thyroïde ethormones stéroïdes. En pénétrant dans la cellule, ils se lient à des récepteurs spécifiques. Le complexe formé pénètre dans le noyau cellulaire et se lie à la chromatine. Cela augmente le taux de synthèse des polypeptides au niveau du gène.
Les gènes actifs permettent une synthèse accrue de certains ARN. Il quitte le noyau, va vers les ribosomes et active la synthèse de nouvelles protéines structurales ou contractiles, enzymes ou hormones. C'est l'effet anabolisant des gènes.
En attendant, la synthèse des protéines dans les cellules est un processus plutôt lent. Cela nécessite des coûts énergétiques élevés et de la matière plastique. En conséquence, les hormones ne sont pas capables de contrôler rapidement le métabolisme. Leur tâche principale est de réguler la croissance, la différenciation et le développement des cellules dans le corps.
Contraction musculaire
C'est un excellent exemple de la fonction contractile des protéines. Au cours de la recherche, il a été découvert que la base de la contraction musculaire est une modification des propriétés physiques du polypeptide.
La fonction contractile est assurée par la protéine actomyosine, qui interagit avec l'acide adénosine triphosphorique. Cette connexion s'accompagne d'une contraction des myofibrilles. Une telle interaction peut être observée en dehors du corps.
Par exemple, si des fibres musculaires trempées dans de l'eau (macérées), dépourvues d'excitabilité, sont exposées à une solution d'adénosine triphosphate, leur forte contraction commencera, semblable à la contraction des muscles vivants. Cette expérience est d'une grande importance pratique. Il prouve le fait quela contraction musculaire nécessite une réaction chimique des protéines contractiles avec une substance riche en énergie.
L'action de la vitamine E
D'une part, c'est le principal antioxydant intracellulaire. La vitamine E protège les graisses et autres composés facilement oxydés de l'oxydation. En même temps, il agit comme un transporteur d'électrons et participe aux réactions redox, qui sont associées au stockage de l'énergie libérée.
La carence en vitamine E provoque une atrophie du tissu musculaire: la teneur en myosine, une protéine contractile, est fortement réduite et elle est remplacée par du collagène, un polypeptide inerte.
Spécificité de la myosine
Il est considéré comme l'une des principales protéines contractiles. Il représente environ 55 % de la teneur totale en polypeptides du tissu musculaire.
Les filaments (filaments épais) des myofibrilles sont constitués de myosine. La molécule contient une longue partie fibrillaire, qui a une structure en double hélice, et des têtes (structures globulaires). La myosine contient 6 sous-unités: 2 chaînes lourdes et 4 chaînes légères situées dans la partie globulaire.
La tâche principale de la région fibrillaire est la capacité de former des faisceaux de filaments de myosine ou de protofibrilles épaisses.
Sur les têtes se trouvent le site actif de l'ATPase et le centre de liaison à l'actine. Cela garantit l'hydrolyse de l'ATP et la liaison aux filaments d'actine.
Variétés
Les sous-types d'actine et de myosine sont:
- Dynein des flagelles et des cilsprotozoaires.
- Spectrine dans les membranes érythrocytaires.
- Neurosténine des membranes périsynaptiques.
Les polypeptides bactériens responsables du mouvement de diverses substances dans un gradient de concentration peuvent également être attribués aux variétés d'actine et de myosine. Ce processus est également appelé chimiotaxie.
Le rôle de l'acide adénosine triphosphorique
Si vous mettez des filaments d'actomyosine dans une solution acide, ajoutez des ions potassium et magnésium, vous pouvez voir qu'ils sont raccourcis. Dans ce cas, la dégradation de l'ATP est observée. Ce phénomène indique que la dégradation de l'acide adénosine triphosphorique a une certaine relation avec une modification des propriétés physico-chimiques de la protéine contractile et, par conséquent, avec le travail des muscles. Ce phénomène a été identifié pour la première fois par Szent-Gyorgyi et Engelhardt.
La synthèse et la dégradation de l'ATP sont essentielles dans le processus de conversion de l'énergie chimique en énergie mécanique. Lors de la dégradation du glycogène, accompagnée de la production d'acide lactique, comme dans la déphosphorylation des acides adénosine triphosphorique et créatine phosphorique, la participation de l'oxygène n'est pas nécessaire. Ceci explique la capacité d'un muscle isolé à fonctionner dans des conditions anaérobies.
L'acide lactique et les produits formés lors de la dégradation des acides adénosine triphosphorique et créatine phosphorique s'accumulent dans les fibres musculaires qui sont fatiguées lorsqu'elles travaillent dans un environnement anaérobie. En conséquence, les réserves de substances sont épuisées, au cours desquelles l'énergie nécessaire est libérée. Si un muscle fatigué est placé dans un environnement contenant de l'oxygène, ille consommer. Une partie de l'acide lactique commencera à s'oxyder. En conséquence, de l'eau et du dioxyde de carbone se forment. L'énergie libérée sera utilisée pour la resynthèse de la créatine phosphorique, des acides adénosine triphosphoriques et du glycogène des produits de désintégration. De ce fait, le muscle acquiert à nouveau la capacité de travailler.
Muscle squelettique
Les propriétés individuelles des polypeptides ne peuvent être expliquées que par l'exemple de leurs fonctions, c'est-à-dire leur contribution à des activités complexes. Parmi les quelques structures pour lesquelles une corrélation a été établie entre les protéines et la fonction des organes, le muscle squelettique mérite une attention particulière.
Sa cellule est activée par des impulsions nerveuses (signaux dirigés vers la membrane). Moléculairement, la contraction est basée sur le cycle des ponts croisés à travers des interactions périodiques entre l'actine, la myosine et le Mg-ATP. Les protéines de liaison au calcium et les ions Ca agissent comme médiateurs entre les effecteurs et les signaux nerveux.
La médiation limite la vitesse de réponse aux impulsions "on/off" et prévient les contractions spontanées. Dans le même temps, certaines oscillations (fluctuations) des fibres musculaires du volant d'inertie des insectes ailés ne sont pas contrôlées par des ions ou des composés similaires de faible poids moléculaire, mais directement par des protéines contractiles. De ce fait, des contractions très rapides sont possibles, qui, après activation, se déroulent d'elles-mêmes.
Propriétés des cristaux liquides des polypeptides
Quand on raccourcit les fibres musculairesla période du réseau formé par les protofibrilles change. Lorsqu'un réseau de filaments minces pénètre dans une structure d'éléments épais, la symétrie tétragonale est remplacée par celle hexagonale. Ce phénomène peut être considéré comme une transition polymorphe dans un système à cristaux liquides.
Caractéristiques des processus mécanochimiques
Ils se résument à la transformation de l'énergie chimique en énergie mécanique. L'activité ATP-ase des membranes cellulaires mitochondriales est similaire à l'action du système iosine des muscles squelettiques. Des caractéristiques communes sont également notées dans leurs propriétés mécanochimiques: elles sont réduites sous l'influence de l'ATP.
Par conséquent, une protéine contractile doit être présente dans les membranes mitochondriales. Et il est vraiment là. Il a été établi que les polypeptides contractiles sont impliqués dans la mécanochimie mitochondriale. Cependant, il s'est également avéré que le phosphatidylinositol (lipide membranaire) joue également un rôle important dans les processus.
Extra
La molécule de protéine de myosine contribue non seulement à la contraction de divers muscles, mais peut également participer à d'autres processus intracellulaires. Il s'agit notamment du mouvement des organites, de la fixation des filaments d'actine aux membranes, de la formation et du fonctionnement du cytosquelette, etc. Presque toujours, la molécule interagit d'une manière ou d'une autre avec l'actine, qui est la deuxième clé contractile. protéine.
Il a été prouvé que les molécules d'actomyosine peuvent changer de longueur sous l'influence de l'énergie chimique libérée lorsqu'un résidu d'acide phosphorique est clivé de l'ATP. Autrement dit, ce processusprovoque une contraction musculaire.
Le système ATP agit donc comme une sorte d'accumulateur d'énergie chimique. Au besoin, il se transforme directement en mécanique grâce à l'actomyosine. Dans le même temps, il n'y a pas d'étape intermédiaire caractéristique des processus d'interaction d'autres éléments - la transition vers l'énergie thermique.
