Des millions de réactions chimiques ont lieu dans la cellule de tout organisme vivant. Chacun d'eux est d'une grande importance, il est donc important de maintenir la vitesse des processus biologiques à un niveau élevé. Presque chaque réaction est catalysée par sa propre enzyme. Que sont les enzymes ? Quel est leur rôle dans la cage ?
Enzymes. Définition
Le terme "enzyme" vient du latin fermentum - levain. Elles peuvent aussi être appelées enzymes, du grec en zyme, "dans la levure".
Les enzymes sont des substances biologiquement actives, donc toute réaction qui se produit dans une cellule ne peut se passer de leur participation. Ces substances agissent comme des catalyseurs. En conséquence, toute enzyme a deux propriétés principales:
1) L'enzyme accélère la réaction biochimique, mais n'est pas consommée.
2) La valeur de la constante d'équilibre ne change pas, mais accélère seulement l'atteinte de cette valeur.
Les enzymes accélèrent les réactions biochimiques par mille, et dans certains cas un million de fois. Cela signifie qu'en l'absence d'appareil enzymatique, tous les processus intracellulaires s'arrêteront pratiquement et la cellule elle-même mourra. Par conséquent, le rôle des enzymes en tant que substances biologiquement actives est important.
La diversité des enzymes permet de diversifier la régulation du métabolisme cellulaire. Dans toute cascade de réactions, de nombreuses enzymes de différentes classes participent. Les catalyseurs biologiques sont hautement sélectifs en raison de la conformation spécifique de la molécule. Étant donné que les enzymes sont dans la plupart des cas de nature protéique, elles se trouvent dans une structure tertiaire ou quaternaire. Ceci s'explique encore une fois par la spécificité de la molécule.
Fonctions des enzymes dans la cellule
La tâche principale d'une enzyme est d'accélérer la réaction correspondante. Toute cascade de processus, de la décomposition du peroxyde d'hydrogène à la glycolyse, nécessite la présence d'un catalyseur biologique.
Le bon fonctionnement des enzymes est obtenu par une haute spécificité pour un substrat particulier. Cela signifie qu'un catalyseur ne peut accélérer qu'une certaine réaction et aucune autre, même très similaire. Selon le degré de spécificité, on distingue les groupes d'enzymes suivants:
1) Enzymes à spécificité absolue, lorsqu'une seule réaction est catalysée. Par exemple, la collagénase décompose le collagène et la m altase décompose le m altose.
2) Enzymes avec une spécificité relative. Cela inclut les substances qui peuvent catalyser une certaine classe de réactions, telles que le clivage hydrolytique.
Le travail d'un biocatalyseur commence à partir du moment où son centre actif est fixé au substrat. Dans ce cas, on parle d'une interaction complémentaire comme une serrure et une clé. Il s'agit de la coïncidence complète de la forme du centre actif avec le substrat, ce qui permet d'accélérer la réaction.
La prochaine étape est la réaction elle-même. Sa vitesse augmente grâce à l'action du complexe enzymatique. Au final, on obtient une enzyme associée aux produits de la réaction.
L'étape finale est le détachement des produits de réaction de l'enzyme, après quoi le centre actif redevient libre pour le travail suivant.
Schématiquement, le travail de l'enzyme à chaque étape peut s'écrire comme suit:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P où S est le substrat, E est l'enzyme et P est le produit.
Classification des enzymes
Dans le corps humain, vous pouvez trouver une énorme quantité d'enzymes. Toutes les connaissances sur leurs fonctions et leur travail ont été systématisées et, par conséquent, une classification unique est apparue, grâce à laquelle il est facile de déterminer à quoi tel ou tel catalyseur est destiné. Voici les 6 principales classes d'enzymes, ainsi que des exemples de certains sous-groupes.
Oxidoréductases
Les enzymes de cette classe catalysent les réactions redox. Il y a 17 sous-groupes au total. Les oxydoréductases ont généralement une partie non protéique, représentée par une vitamine ou un hème.
Les sous-groupes suivants se retrouvent souvent parmi les oxydoréductases:
a) Déshydrogénases. La biochimie des enzymes déshydrogénases consiste en l'élimination des atomes d'hydrogène et leur transfert vers un autre substrat. Ce sous-groupe se retrouve le plus souvent dans les réactions respiratoires,photosynthèse. La composition des déshydrogénases contient nécessairement une coenzyme sous forme de NAD/NADP ou de flavoprotéines FAD/FMN. Il y a souvent des ions métalliques. Les exemples incluent des enzymes telles que les cytochromes réductases, la pyruvate déshydrogénase, l'isocitrate déshydrogénase et de nombreuses enzymes hépatiques (lactate déshydrogénase, glutamate déshydrogénase, etc.).
b) Oxydase. Un certain nombre d'enzymes catalysent l'addition d'oxygène à l'hydrogène, à la suite de quoi les produits de réaction peuvent être de l'eau ou du peroxyde d'hydrogène (H20, H2 0 2). Exemples d'enzymes: cytochrome oxydase, tyrosinase.
c) Les peroxydases et la catalase sont des enzymes qui catalysent la décomposition de H2O2 en oxygène et en eau.
d) Oxygénases. Ces biocatalyseurs accélèrent l'apport d'oxygène au substrat. La dopamine hydroxylase est un exemple de ces enzymes.
2. Transférases.
La tâche des enzymes de ce groupe est de transférer les radicaux de la substance donneuse à la substance réceptrice.
a) Méthyltransférase. Les ADN méthyltransférases sont les principales enzymes qui contrôlent le processus de réplication de l'ADN. La méthylation des nucléotides joue un rôle important dans la régulation de la fonction des acides nucléiques.
b) Acyltransférases. Les enzymes de ce sous-groupe transportent le groupe acyle d'une molécule à une autre. Exemples d'acyltransférases: lécithincholesterol acyltransférase (transfère un groupe fonctionnel d'un acide gras au cholestérol), lysophosphatidylcholine acyltransférase (le groupe acyle est transféré à la lysophosphatidylcholine).
c) Les aminotransférases sont des enzymes impliquées dans la conversion des acides aminés. Exemples d'enzymes: l'alanine aminotransférase, qui catalyse la synthèse d'alanine à partir du pyruvate et du glutamate par transfert de groupe amino.
d) Phosphotransférases. Les enzymes de ce sous-groupe catalysent l'addition d'un groupe phosphate. Un autre nom pour les phosphotransférases, les kinases, est beaucoup plus courant. Des exemples sont des enzymes telles que les hexokinases et les aspartate kinases, qui ajoutent des résidus de phosphore aux hexoses (le plus souvent du glucose) et à l'acide aspartique, respectivement.
3. Les hydrolases sont une classe d'enzymes qui catalysent le clivage des liaisons dans une molécule, suivi de l'ajout d'eau. Les substances appartenant à ce groupe sont les principales enzymes de la digestion.
a) Estérases - briser les liens éthérés. Un exemple est les lipases, qui décomposent les graisses.
b) Glycosidases. La biochimie des enzymes de cette série consiste en la destruction des liaisons glycosidiques des polymères (polysaccharides et oligosaccharides). Exemples: amylase, sucrase, m altase.
c) Les peptidases sont des enzymes qui catalysent la décomposition des protéines en acides aminés. Les peptidases comprennent des enzymes telles que les pepsines, la trypsine, la chymotrypsine, la carboxypeptidase.
d) Amidases - liaisons amides fractionnées. Exemples: arginase, uréase, glutaminase, etc. De nombreuses enzymes amidase sont présentes dans le cycle de l'ornithine.
4. Les lyases sont des enzymes dont la fonction est similaire à celle des hydrolases, cependant, l'eau n'est pas consommée lors du clivage des liaisons dans les molécules. Les enzymes de cette classe contiennent toujours une partie non protéique, par exemple sous forme de vitamines B1 ou B6.
a) Décarboxylases. Ces enzymes agissent sur la liaison C-C. Les exemples sontservir de glutamate décarboxylase ou de pyruvate décarboxylase.
b) Les hydratases et les déshydratases sont des enzymes qui catalysent la réaction de séparation des liaisons C-O.
c) Amidine-lyases - détruisent les liaisons C-N. Exemple: arginine succinate lyase.
d) P-O lyase. De telles enzymes, en règle générale, séparent le groupe phosphate de la substance substrat. Exemple: adénylate cyclase.
La biochimie des enzymes est basée sur leur structure
Les capacités de chaque enzyme sont déterminées par sa structure individuelle et unique. Une enzyme est avant tout une protéine, et sa structure et son degré de repliement jouent un rôle décisif dans la détermination de sa fonction.
Chaque biocatalyseur se caractérise par la présence d'un centre actif, qui, à son tour, est divisé en plusieurs zones fonctionnelles indépendantes:
1) Le centre catalytique est une région spéciale de la protéine, à travers laquelle l'enzyme est attachée au substrat. Selon la conformation de la molécule protéique, le centre catalytique peut prendre diverses formes, qui doivent s'adapter au substrat de la même manière qu'une serrure à clé. Une structure aussi complexe explique pourquoi la protéine enzymatique est dans un état tertiaire ou quaternaire.
2) Centre d'adsorption - agit comme un "support". Ici, tout d'abord, il existe une connexion entre la molécule d'enzyme et la molécule de substrat. Cependant, les liaisons formées par le centre d'adsorption sont très faibles, ce qui signifie que la réaction catalytique est réversible à ce stade.
3) Les centres allostériques peuvent être localisés commedans le site actif, et sur toute la surface de l'enzyme dans son ensemble. Leur fonction est de réguler le fonctionnement de l'enzyme. La régulation se fait à l'aide de molécules inhibitrices et de molécules activatrices.
Les protéines activatrices, se liant à la molécule d'enzyme, accélèrent son travail. Les inhibiteurs, au contraire, inhibent l'activité catalytique, et cela peut se produire de deux manières: soit la molécule se lie au site allostérique dans la région du site actif de l'enzyme (inhibition compétitive), soit elle se fixe sur une autre région de la protéine (inhibition non compétitive). L'inhibition compétitive est considérée comme plus efficace. Après tout, cela ferme le lieu de liaison du substrat à l'enzyme, et ce processus n'est possible que dans le cas d'une coïncidence presque complète de la forme de la molécule inhibitrice et du centre actif.
Une enzyme se compose souvent non seulement d'acides aminés, mais aussi d'autres substances organiques et inorganiques. En conséquence, l'apoenzyme est isolée - la partie protéique, la coenzyme - la partie organique et le cofacteur - la partie inorganique. La coenzyme peut être représentée par des glucides, des graisses, des acides nucléiques, des vitamines. À son tour, le cofacteur est le plus souvent des ions métalliques auxiliaires. L'activité des enzymes est déterminée par sa structure: des substances supplémentaires qui composent la composition modifient les propriétés catalytiques. Divers types d'enzymes sont le résultat d'une combinaison de tous les facteurs de formation complexes ci-dessus.
Régulation des enzymes
Les enzymes en tant que substances biologiquement actives ne sont pas toujours nécessaires à l'organisme. La biochimie des enzymes est telle qu'elles peuvent nuire à une cellule vivante en cas de catalyse excessive. Pour prévenir les effets nocifs des enzymes sur le corps, il est nécessaire de réguler d'une manière ou d'une autre leur travail.
T. Les enzymes étant de nature protéique, elles sont facilement détruites à des températures élevées. Le processus de dénaturation est réversible, mais il peut affecter de manière significative le fonctionnement des substances.
pH joue également un grand rôle dans la régulation. En règle générale, l'activité la plus élevée des enzymes est observée à des valeurs de pH neutres (7,0-7,2). Il existe également des enzymes qui fonctionnent uniquement dans un environnement acide ou uniquement dans un environnement alcalin. Ainsi, dans les lysosomes cellulaires, un pH bas est maintenu, auquel l'activité des enzymes hydrolytiques est maximale. S'ils pénètrent accidentellement dans le cytoplasme, où l'environnement est déjà plus proche de la neutralité, leur activité diminuera. Une telle protection contre "l'auto-mange" est basée sur les particularités du travail des hydrolases.
Il convient de mentionner l'importance du coenzyme et du cofacteur dans la composition des enzymes. La présence de vitamines ou d'ions métalliques affecte de manière significative le fonctionnement de certaines enzymes spécifiques.
Nomenclature enzymatique
Toutes les enzymes du corps sont généralement nommées en fonction de leur appartenance à l'une des classes, ainsi que du substrat avec lequel elles réagissent. Parfois, selon la nomenclature systématique, non pas un, mais deux substrats sont utilisés dans le nom.
Exemples de noms de certaines enzymes:
- Enzymes hépatiques: lactate-déshydrogénase, glutamate déshydrogénase.
- Nom systématique complet de l'enzyme: lactate-NAD+-oxidoreduct-ase.
Il existe aussi des noms triviaux qui ne respectent pas les règles de nomenclature. Des exemples sont les enzymes digestives: trypsine, chymotrypsine, pepsine.
Procédé de synthèse enzymatique
Les fonctions des enzymes sont déterminées au niveau génétique. Puisqu'une molécule est en gros une protéine, sa synthèse répète exactement les processus de transcription et de traduction.
La synthèse des enzymes se déroule selon le schéma suivant. Tout d'abord, les informations sur l'enzyme souhaitée sont lues à partir de l'ADN, à la suite de quoi l'ARNm est formé. L'ARN messager code pour tous les acides aminés qui composent l'enzyme. La régulation des enzymes peut également se produire au niveau de l'ADN: si le produit de la réaction catalysée est suffisant, la transcription du gène s'arrête et inversement, s'il y a besoin d'un produit, le processus de transcription est activé.
Une fois que l'ARNm est entré dans le cytoplasme de la cellule, l'étape suivante commence - la traduction. Sur les ribosomes du réticulum endoplasmique, une chaîne primaire est synthétisée, constituée d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Cependant, la molécule de protéine dans la structure primaire ne peut pas encore remplir ses fonctions enzymatiques.
L'activité des enzymes dépend de la structure de la protéine. Sur le même ER, une torsion des protéines se produit, à la suite de laquelle des structures d'abord secondaires puis tertiaires sont formées. La synthèse de certaines enzymes s'arrête déjà à ce stade, cependant, pour activer l'activité catalytique, il faut souventajout de coenzyme et de cofacteur.
Dans certaines zones du réticulum endoplasmique, les composants organiques de l'enzyme se fixent: monosaccharides, acides nucléiques, graisses, vitamines. Certaines enzymes ne peuvent pas fonctionner sans la présence d'une coenzyme.
Cofactor joue un rôle crucial dans la formation de la structure quaternaire de la protéine. Certaines fonctions des enzymes ne sont disponibles que lorsque la protéine atteint l'organisation du domaine. Par conséquent, la présence d'une structure quaternaire est très importante pour eux, dans laquelle le lien entre plusieurs globules protéiques est un ion métallique.
Plusieurs formes d'enzymes
Il existe des situations où il est nécessaire d'avoir plusieurs enzymes qui catalysent la même réaction, mais diffèrent les unes des autres par certains paramètres. Par exemple, une enzyme peut fonctionner à 20 degrés, mais à 0 degré elle ne pourra plus remplir ses fonctions. Que doit faire un organisme vivant dans une telle situation à basse température ambiante ?
Ce problème est facilement résolu par la présence de plusieurs enzymes à la fois, catalysant la même réaction, mais opérant dans des conditions différentes. Il existe deux types de formes multiples d'enzymes:
- Isoenzymes. Ces protéines sont codées par des gènes différents, sont constituées de différents acides aminés, mais catalysent la même réaction.
- Vraies formes plurielles. Ces protéines sont transcrites à partir du même gène, mais les peptides sont modifiés sur les ribosomes. Le résultat est plusieurs formes de la même enzyme.
BEn conséquence, le premier type de formes multiples se forme au niveau génétique, tandis que le second type se forme au niveau post-traductionnel.
Importance des enzymes
L'utilisation d'enzymes en médecine est réduite à la libération de nouveaux médicaments, dans lesquels les substances sont déjà dans les bonnes quantités. Les scientifiques n'ont pas encore trouvé de moyen de stimuler la synthèse des enzymes manquantes dans le corps, mais il existe aujourd'hui des médicaments largement disponibles qui peuvent temporairement compenser leur déficience.
Différentes enzymes de la cellule catalysent une grande variété de réactions vitales. L'un de ces enismes sont des représentants du groupe des nucléases: endonucléases et exonucléases. Leur travail consiste à maintenir un niveau constant d'acides nucléiques dans la cellule, en éliminant l'ADN et l'ARN endommagés.
N'oubliez pas un phénomène tel que la coagulation du sang. Étant une mesure de protection efficace, ce processus est sous le contrôle d'un certain nombre d'enzymes. Le principal est la thrombine, qui convertit le fibrinogène protéique inactif en fibrine active. Ses fils créent une sorte de réseau qui obstrue le site de lésion du vaisseau, empêchant ainsi une perte de sang excessive.
Les enzymes sont utilisées dans la vinification, le brassage, l'obtention de nombreux produits laitiers fermentés. La levure peut être utilisée pour produire de l'alcool à partir de glucose, mais un extrait de celui-ci est suffisant pour le bon déroulement de ce processus.
Des faits intéressants que vous ne saviez pas
- Toutes les enzymes du corps ont une masse énorme - de 5000 à1000000 Oui. Cela est dû à la présence de protéines dans la molécule. À titre de comparaison: le poids moléculaire du glucose est de 180 Da et le dioxyde de carbone n'est que de 44 Da.
- À ce jour, plus de 2000 enzymes ont été découvertes dans les cellules de divers organismes. Cependant, la plupart de ces substances ne sont pas encore entièrement comprises.
- L'activité enzymatique est utilisée pour produire des détergents à lessive efficaces. Ici, les enzymes jouent le même rôle que dans l'organisme: elles décomposent la matière organique, et cette propriété aide à lutter contre les taches. Il est recommandé d'utiliser une poudre à laver similaire à une température ne dépassant pas 50 degrés, sinon le processus de dénaturation peut se produire.
- Selon les statistiques, 20 % des personnes dans le monde souffrent d'un manque de l'une des enzymes.
- Les propriétés des enzymes sont connues depuis très longtemps, mais ce n'est qu'en 1897 que les gens ont compris que ce n'était pas la levure elle-même, mais l'extrait de leurs cellules qui pouvait être utilisé pour transformer le sucre en alcool.
