Les protéines sont l'un des éléments organiques importants de toute cellule vivante du corps. Elles remplissent de nombreuses fonctions: support, signalisation, enzymatique, transport, structurel, récepteur, etc. Les structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines sont devenues des adaptations évolutives importantes. De quoi sont constituées ces molécules ? Pourquoi la conformation correcte des protéines dans les cellules du corps est-elle si importante ?
Composants structurels des protéines
Les monomères de toute chaîne polypeptidique sont des acides aminés (AA). Ces composés organiques de faible poids moléculaire sont assez courants dans la nature et peuvent exister sous forme de molécules indépendantes qui remplissent leurs propres fonctions. Parmi eux figurent le transport de substances, la réception, l'inhibition ou l'activation d'enzymes.
Il y a environ 200 acides aminés biogènes au total, mais seulement 20 d'entre eux peuvent être des monomères protéiques. Ils se dissolvent facilement dans l'eau, ont une structure cristalline et beaucoup ont un goût sucré.
C chimiqueDu point de vue des AA, ce sont des molécules qui contiennent nécessairement deux groupes fonctionnels: -COOH et -NH2. À l'aide de ces groupes, les acides aminés forment des chaînes, se connectant les unes aux autres par une liaison peptidique.
Chacun des 20 acides aminés protéinogènes a son propre radical, selon lequel les propriétés chimiques varient. Selon la composition de ces radicaux, tous les AA sont classés en plusieurs groupes.
- Apolaire: isoleucine, glycine, leucine, valine, proline, alanine.
- Polaire et non chargé: thréonine, méthionine, cystéine, sérine, glutamine, asparagine.
- Aromatique: tyrosine, phénylalanine, tryptophane.
- Polaire et chargé négativement: glutamate, aspartate.
- Polaire et chargé positivement: arginine, histidine, lysine.
Tout niveau d'organisation de la structure protéique (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire) est basé sur une chaîne polypeptidique constituée d'AA. La seule différence est la façon dont cette séquence est pliée dans l'espace et à l'aide de quelles liaisons chimiques cette conformation est maintenue.
Structure primaire des protéines
Toute protéine se forme sur les ribosomes - des organites cellulaires non membranaires impliqués dans la synthèse de la chaîne polypeptidique. Ici, les acides aminés sont reliés les uns aux autres à l'aide d'une forte liaison peptidique, formant une structure primaire. Cependant, cette structure protéique primaire est très différente de la structure quaternaire, une maturation supplémentaire de la molécule est donc nécessaire.
Protéines commel'élastine, les histones, le glutathion, déjà dotés d'une structure aussi simple, sont capables de remplir leurs fonctions dans l'organisme. Pour la grande majorité des protéines, l'étape suivante est la formation d'une conformation secondaire plus complexe.
Structure protéique secondaire
La formation de liaisons peptidiques est la première étape de la maturation de la plupart des protéines. Pour qu'ils remplissent leurs fonctions, leur conformation locale doit subir quelques changements. Ceci est réalisé à l'aide de liaisons hydrogène - fragiles, mais en même temps de nombreuses connexions entre les centres basiques et acides des molécules d'acides aminés.
C'est ainsi que se forme la structure secondaire de la protéine, qui diffère du quaternaire par sa simplicité d'assemblage et sa conformation locale. Ce dernier signifie que la chaîne entière n'est pas soumise à la transformation. Des liaisons hydrogène peuvent se former sur plusieurs sites à des distances différentes les uns des autres, et leur forme dépend également du type d'acides aminés et de la méthode d'assemblage.
Le lysozyme et la pepsine sont des représentants de protéines qui ont une structure secondaire. La pepsine est impliquée dans la digestion, et le lysozyme remplit une fonction protectrice dans le corps, détruisant les parois cellulaires des bactéries.
Caractéristiques de la structure secondaire
Les conformations locales de la chaîne peptidique peuvent différer les unes des autres. Plusieurs dizaines ont déjà été étudiées, et trois d'entre elles sont les plus courantes. Parmi eux se trouvent l'hélice alpha, les couches bêta et la torsion bêta.
Alpha spirale –l'une des conformations les plus courantes de la structure secondaire de la plupart des protéines. Il s'agit d'un cadre de tige rigide avec une course de 0,54 nm. Les radicaux d'acides aminés pointent vers l'extérieur
Les spirales droitières sont les plus courantes, et des contreparties gauchers peuvent parfois être trouvées. La fonction de mise en forme est assurée par des liaisons hydrogène, qui stabilisent les boucles. La chaîne qui forme l'hélice alpha contient très peu de proline et d'acides aminés chargés polaires.
- Le virage bêta est isolé dans une conformation distincte, bien qu'il puisse être appelé partie de la couche bêta. L'essentiel est la courbure de la chaîne peptidique, qui est soutenue par des liaisons hydrogène. Habituellement, la place du coude lui-même se compose de 4 à 5 acides aminés, parmi lesquels la présence de proline est obligatoire. Cet AK est le seul à avoir un squelette rigide et court, ce qui lui permet de former un auto-tour.
- La couche bêta est une chaîne d'acides aminés qui forme plusieurs coudes et les stabilise avec des liaisons hydrogène. Cette conformation est très similaire à une feuille de papier pliée en accordéon. Le plus souvent, les protéines agressives ont cette forme, mais il existe de nombreuses exceptions.
Distinguer couche bêta parallèle et antiparallèle. Dans le premier cas, les extrémités C- et N- aux coudes et aux extrémités de la chaîne coïncident, et dans le second cas, elles ne le font pas.
Structure tertiaire
Un conditionnement supplémentaire des protéines conduit à la formation d'une structure tertiaire. Cette conformation est stabilisée à l'aide de liaisons hydrogène, disulfure, hydrophobes et ioniques. Leur grand nombre permet de transformer la structure secondaire en une structure plus complexe.formez-le et stabilisez-le.
Séparez les protéines globulaires et fibrillaires. La molécule de peptides globulaires est une structure sphérique. Exemples: albumine, globuline, histones en structure tertiaire.
Les protéines fibrillaires forment des brins solides, dont la longueur dépasse leur largeur. Ces protéines remplissent le plus souvent des fonctions structurelles et de mise en forme. Des exemples sont la fibroïne, la kératine, le collagène, l'élastine.
La structure des protéines dans la structure quaternaire de la molécule
Si plusieurs globules se combinent en un seul complexe, la structure dite quaternaire se forme. Cette conformation n'est pas typique pour tous les peptides, et elle se forme lorsqu'il est nécessaire d'effectuer des fonctions importantes et spécifiques.
Chaque globule d'une protéine complexe est un domaine ou protomère distinct. Collectivement, la structure des protéines de la structure quaternaire d'une molécule est appelée oligomère.
Habituellement, une telle protéine a plusieurs conformations stables qui changent constamment les unes des autres, soit en fonction de l'impact de facteurs externes, soit lorsqu'il est nécessaire d'effectuer différentes fonctions.
Une différence importante entre la structure tertiaire et quaternaire d'une protéine réside dans les liaisons intermoléculaires, qui sont responsables de la connexion de plusieurs globules. Au centre de la molécule entière, il y a souvent un ion métallique, qui affecte directement la formation de liaisons intermoléculaires.
Structures protéiques supplémentaires
Une chaîne d'acides aminés ne suffit pas toujours pour remplir les fonctions d'une protéine. ÀDans la plupart des cas, d'autres substances de nature organique et inorganique sont attachées à ces molécules. Étant donné que cette caractéristique est caractéristique du nombre écrasant d'enzymes, la composition des protéines complexes est généralement divisée en trois parties:
- Apoenzyme est la partie protéique de la molécule, qui est une séquence d'acides aminés.
- La coenzyme n'est pas une protéine, mais une partie organique. Il peut comprendre divers types de lipides, de glucides ou même d'acides nucléiques. Cela inclut des représentants de composés biologiquement actifs, parmi lesquels il y a des vitamines.
- Cofactor - une partie inorganique, représentée dans la grande majorité des cas par des ions métalliques.
La structure des protéines dans la structure quaternaire d'une molécule nécessite la participation de plusieurs molécules d'origine différente, de sorte que de nombreuses enzymes ont trois composants à la fois. Un exemple est la phosphokinase, une enzyme qui assure le transfert d'un groupement phosphate d'une molécule d'ATP.
Où se forme la structure quaternaire d'une molécule de protéine ?
La chaîne polypeptidique commence à être synthétisée sur les ribosomes de la cellule, mais la maturation de la protéine se poursuit dans d'autres organites. La molécule nouvellement formée doit entrer dans le système de transport, qui se compose de la membrane nucléaire, du RE, de l'appareil de Golgi et des lysosomes.
La complication de la structure spatiale de la protéine se produit dans le réticulum endoplasmique, où non seulement divers types de liaisons se forment (hydrogène, disulfure, hydrophobe, intermoléculaire, ionique), mais également une coenzyme et un cofacteur sont ajoutés. Cela forme un quaternairestructure des protéines.
Lorsque la molécule est complètement prête à fonctionner, elle pénètre soit dans le cytoplasme de la cellule, soit dans l'appareil de Golgi. Dans ce dernier cas, ces peptides sont conditionnés dans des lysosomes et transportés vers d'autres compartiments de la cellule.
Exemples de protéines oligomères
La structure quaternaire est la structure des protéines, qui est conçue pour contribuer à la performance des fonctions vitales dans un organisme vivant. La conformation complexe des molécules organiques permet, tout d'abord, d'influencer le travail de nombreux processus métaboliques (enzymes).
Les protéines biologiquement importantes sont l'hémoglobine, la chlorophylle et l'hémocyanine. Le cycle porphyrine est à la base de ces molécules, au centre duquel se trouve un ion métallique.
Hémoglobine
La structure quaternaire de la molécule de protéine d'hémoglobine se compose de 4 globules reliés par des liaisons intermoléculaires. Au centre se trouve une porphine avec un ion ferreux. La protéine est transportée dans le cytoplasme des érythrocytes, où elle occupe environ 80 % du volume total du cytoplasme.
La base de la molécule est l'hème, qui a une nature plus inorganique et est coloré en rouge. C'est aussi le principal produit de dégradation de l'hémoglobine dans le foie.
Nous savons tous que l'hémoglobine remplit une importante fonction de transport - le transfert d'oxygène et de dioxyde de carbone dans tout le corps humain. La conformation complexe de la molécule de protéine forme des centres actifs spéciaux, capables de lier les gaz correspondants à l'hémoglobine.
Lorsqu'un complexe protéine-gaz se forme, ce qu'on appelle l'oxyhémoglobine et la carbohémoglobine se forment. Cependant, il y en a un de plusune variété de ces associations, qui est assez stable: carboxyhémoglobine. C'est un complexe de protéines et de monoxyde de carbone dont la stabilité explique les crises d'étouffement avec une toxicité excessive.
Chlorophylle
Un autre représentant des protéines à structure quaternaire, dont les liaisons de domaine sont déjà supportées par un ion magnésium. La fonction principale de la molécule entière est la participation aux processus de photosynthèse chez les plantes.
Il existe différents types de chlorophylles, qui diffèrent les uns des autres par les radicaux du cycle porphyrine. Chacune de ces variétés est marquée d'une lettre distincte de l'alphabet latin. Par exemple, les plantes terrestres sont caractérisées par la présence de chlorophylle a ou de chlorophylle b, tandis que les algues contiennent également d'autres types de cette protéine.
Hémocyanine
Cette molécule est un analogue de l'hémoglobine chez de nombreux animaux inférieurs (arthropodes, mollusques, etc.). La principale différence dans la structure d'une protéine à structure moléculaire quaternaire est la présence d'un ion zinc au lieu d'un ion fer. L'hémocyanine a une couleur bleutée.
Parfois, les gens se demandent ce qui se passerait si nous remplacions l'hémoglobine humaine par l'hémocyanine. Dans ce cas, la teneur habituelle en substances dans le sang, et en particulier en acides aminés, est perturbée. L'hémocyanine est également instable pour former un complexe avec le dioxyde de carbone, de sorte que le "sang bleu" aurait tendance à former des caillots sanguins.
