La transamination des acides aminés est le processus de transfert intermoléculaire de la substance de départ du groupe amino à l'acide céto sans formation d'ammoniac. Examinons plus en détail les caractéristiques de cette réaction, ainsi que sa signification biologique.
Historique des découvertes
La réaction de transamination des acides aminés a été découverte par les chimistes soviétiques Kritzman et Brainstein en 1927. Les scientifiques ont travaillé sur le processus de désamination de l'acide glutamique dans le tissu musculaire et ont découvert que lorsque les acides pyruvique et glutamique sont ajoutés à l'homogénat de tissu musculaire, de l'alanine et de l'acide α-cétoglutarique se forment. Le caractère unique de la découverte était que le processus ne s'accompagnait pas de la formation d'ammoniac. Au cours des expériences, ils ont réussi à découvrir que la transamination des acides aminés est un processus réversible.
Lorsque les réactions se sont déroulées, des enzymes spécifiques ont été utilisées comme catalyseurs, appelées aminoférases (transmaminases).
Caractéristiques du processus
Les acides aminés impliqués dans la transamination peuvent être des composés monocarboxyliques. Des études en laboratoire ont montré que la transaminationl'asparagine et la glutamine avec des acides céto se produisent dans les tissus animaux.
La participation active au transfert du groupe amino prend le phosphate de pyridoxal, qui est une coenzyme des transaminases. Au cours de l'interaction, du phosphate de pyridoxamine en est formé. Des enzymes agissent comme catalyseurs de ce processus: oxydase, pyridoxaminase.
Mécanisme de réaction
La transamination des acides aminés a été expliquée par les scientifiques soviétiques Shemyakin et Braunstein. Toutes les transaminases ont le coenzyme phosphate de pyridoxal. Les réactions de transmission qu'il accélère ont un mécanisme similaire. Le processus se déroule en deux étapes. Premièrement, le phosphate de pyridoxal prend un groupe fonctionnel de l'acide aminé, entraînant la formation d'acide céto et de phosphate de pyridoxamine. Lors de la deuxième étape, il réagit avec l'acide α-céto, le phosphate de pyridoxal, l'acide céto correspondant, est formé comme produits finaux. Dans de telles interactions, le phosphate de pyridoxal est le porteur du groupe amino.
La transamination des acides aminés par ce mécanisme a été confirmée par des méthodes d'analyse spectrale. Actuellement, il existe de nouvelles preuves de la présence d'un tel mécanisme chez les êtres vivants.
Valeur dans les processus d'échange
Quel rôle joue la transamination des acides aminés ? La valeur de ce processus est assez grande. Ces réactions sont courantes chez les plantes et les micro-organismes, dans les tissus animaux en raison de leur haute résistance aux agents chimiques, physiques,facteurs biologiques, spécificité stéréochimique absolue par rapport aux acides aminés D et L.
La signification biologique de la transamination des acides aminés a été analysée par de nombreux scientifiques. Il est devenu le sujet d'une étude détaillée des processus métaboliques des acides aminés. Au cours de la recherche, une hypothèse a été émise sur la possibilité du processus de transamination des acides aminés par transdéamination. Euler a découvert que dans les tissus animaux, seul l'acide L-glutamique est désaminé des acides aminés à un taux élevé, le processus étant catalysé par la glutamate déshydrogénase.
Les processus de désamination et de transamination de l'acide glutamique sont des réactions réversibles.
Signification clinique
Comment utilise-t-on la transamination des acides aminés ? La signification biologique de ce processus réside dans la possibilité de mener des essais cliniques. Par exemple, le sérum sanguin d'une personne en bonne santé contient de 15 à 20 unités de transaminases. Dans le cas de lésions tissulaires organiques, on observe une destruction cellulaire, ce qui conduit à la libération de transaminases dans le sang à partir de la lésion.
Dans le cas d'un infarctus du myocarde, littéralement après 3 heures, le niveau d'aspartate aminotransférase augmente à 500 unités.
Comment utilise-t-on la transamination des acides aminés ? La biochimie implique un test de transaminase, selon les résultats duquel le patient est diagnostiqué, et des méthodes efficaces de traitement de la maladie identifiée sont sélectionnées.
Des kits spéciaux sont utilisés à des fins de diagnostic dans la clinique des maladiesproduits chimiques pour la détection rapide de l'activité lactate déshydrogénase, créatine kinase, transaminase.
L'hypertransaminasémie est observée dans les maladies des reins, du foie, du pancréas, ainsi qu'en cas d'intoxication aiguë au tétrachlorure de carbone.
La transamination et la désamination des acides aminés sont utilisées dans les diagnostics modernes pour détecter les infections hépatiques aiguës. Cela est dû à une forte augmentation de l'alanine aminotransférase dans certains problèmes de foie.
Participants à la transamination
L'acide glutamique joue un rôle particulier dans ce processus. Une large distribution dans les tissus végétaux et animaux, une spécificité stéréochimique pour les acides aminés et une activité catalytique ont fait des transaminases un sujet d'étude dans les laboratoires de recherche. Tous les acides aminés naturels (à l'exception de la méthionine) interagissent avec l'acide α-cétoglutarique lors de la transamination, entraînant la formation d'acide céto et glutamique. Il subit une désamination sous l'action de la glutamate déshydrogénase.
Options de désamination oxydative
Il existe des types directs et indirects de ce processus. La désamination directe implique l'utilisation d'une seule enzyme comme catalyseur; le produit de la réaction est un acide céto et de l'ammoniac. Ce processus peut se dérouler de manière aérobie, en supposant la présence d'oxygène, ou de manière anaérobie (sans molécules d'oxygène).
Caractéristiques de la désamination oxydative
D-oxydases d'acides aminés agissent comme catalyseurs du processus aérobie, et les oxydases d'acides L-aminés agissent comme coenzymes. Ces substances sont présentes dans le corps humain, mais elles montrent une activité minimale.
Une variante anaérobie de la désamination oxydative est possible pour l'acide glutamique, la glutamate déshydrogénase agit comme un catalyseur. Cette enzyme est présente dans les mitochondries de tous les organismes vivants.
Dans la désamination oxydative indirecte, on distingue deux étapes. Tout d'abord, le groupe amino est transféré de la molécule d'origine au composé céto, un nouveau céto et des acides aminés sont formés. De plus, le cétosquelette catabolise de manière spécifique, participe au cycle de l'acide tricarboxylique et à la respiration des tissus, les produits finaux seront l'eau et le dioxyde de carbone. En cas de famine, le squelette carboné des acides aminés glucogéniques sera utilisé pour former des molécules de glucose dans la gluconéogenèse.
La deuxième étape implique l'élimination du groupe amino par désamination. Dans le corps humain, un processus similaire n'est possible que pour l'acide glutamique. À la suite de cette interaction, de l'acide α-cétoglutarique et de l'ammoniac se forment.
Conclusion
Détermination de l'activité de deux enzymes de transamination de l'aspartate aminotransférase et de l'alanine aminotransférase a trouvé une application en médecine. Ces enzymes peuvent interagir de manière réversible avec l'acide α-cétoglutarique, lui transférer des groupes amino fonctionnels des acides aminés,formant des composés céto et de l'acide glutamique. Malgré le fait que l'activité de ces enzymes augmente dans les maladies du muscle cardiaque et du foie, l'activité maximale se trouve dans le sérum sanguin pour l'AST et pour l'ALT dans l'hépatite.
Les acides aminés sont indispensables à la synthèse des molécules protéiques, ainsi qu'à la formation de nombreux autres composés biologiques actifs capables de réguler les processus métaboliques de l'organisme: hormones, neurotransmetteurs. De plus, ce sont des donneurs d'atomes d'azote dans la synthèse de substances non protéiques contenant de l'azote, notamment la choline et la créatine.
Le kétabolisme des acides aminés peut être utilisé comme source d'énergie pour la synthèse de l'acide adénosine triphosphorique. La fonction énergétique des acides aminés est particulièrement précieuse dans le processus de famine, ainsi que dans le diabète sucré. Le métabolisme des acides aminés permet d'établir des liens entre de nombreuses transformations chimiques qui se produisent dans un organisme vivant.
Le corps humain contient environ 35 grammes d'acides aminés libres et leur teneur en sang est de 3565 mg/dL. Une grande quantité d'entre eux pénètre dans le corps à partir de la nourriture, en plus, ils se trouvent dans leurs propres tissus, ils peuvent également être formés à partir de glucides.
Dans de nombreuses cellules (à l'exception des érythrocytes), ils sont utilisés non seulement pour la synthèse des protéines, mais aussi pour la formation de purine, de pyrimidine nucléotides, d'amines biogènes, de phospholipides membranaires.
Au cours de la journée, environ 400 g de composés protéiques se décomposent en acides aminés dans le corps humain, et le processus inverse se produit à peu près dans la même quantité.
Tissules protéines ne sont pas capables de supporter les coûts des acides aminés pour la synthèse d'autres composés organiques dans le cas du catabolisme.
Au cours de l'évolution, l'humanité a perdu la capacité de synthétiser elle-même de nombreux acides aminés. Par conséquent, afin de les fournir intégralement au corps, il est nécessaire d'obtenir ces composés contenant de l'azote à partir des aliments.. Les processus chimiques auxquels participent les acides aminés font toujours l'objet d'études par les chimistes et les médecins.
