Tout organisme vivant se nourrit d'aliments biologiques, qui sont détruits dans le système digestif et sont impliqués dans le métabolisme cellulaire. Et pour une substance comme une protéine, la digestion signifie une décomposition complète en ses monomères constitutifs. Cela signifie que la tâche principale du système digestif est la destruction de la structure secondaire, tertiaire ou de domaine de la molécule, puis l'élimination des acides aminés. Plus tard, les monomères protéiques seront transportés par le système circulatoire jusqu'aux cellules du corps, où de nouvelles molécules protéiques nécessaires à la vie seront synthétisées.
Digestion enzymatique des protéines
La protéine est une macromolécule complexe, un exemple de biopolymère composé de nombreux acides aminés. Et certaines molécules de protéines sont constituées non seulement de résidus d'acides aminés, mais également de structures glucidiques ou lipidiques. Les protéines enzymatiques ou de transport peuvent même contenir un ion métallique. Plus souvent que d'autres, les protéines sont présentes dans les alimentsmolécules présentes dans la viande animale. Ce sont aussi des molécules fibrillaires complexes avec une longue chaîne d'acides aminés.
Pour la dégradation des protéines dans le système digestif, il existe un ensemble d'enzymes de protéolyse. Ce sont la pepsine, la trypsine, la chimiotrypsine, l'élastase, la gastrixine, la chymosine. La digestion finale des protéines se produit dans l'intestin grêle sous l'action des hydrolases peptidiques et des dipeptidases. Il s'agit d'un groupe d'enzymes qui rompent la liaison peptidique en acides aminés strictement spécifiques. Cela signifie qu'une enzyme est nécessaire pour rompre la liaison peptidique entre les résidus de l'acide aminé sérine, et qu'une autre est nécessaire pour cliver la liaison formée par la thréonine.
Les enzymes de digestion des protéines sont divisées en types en fonction de la structure de leur centre actif. Ce sont les sérine, thréonine, aspartyl, glutamine et cystéine protéases. Dans la structure de leur centre actif, ils contiennent un acide aminé spécifique, qui leur a donné leur nom.
Qu'advient-il des protéines dans l'estomac ?
Beaucoup de gens disent à tort que l'estomac est le principal organe de la digestion. C'est une idée fausse courante, car la digestion des aliments est déjà partiellement observée dans la cavité buccale, où une petite partie des glucides est détruite. C'est là que se produit l'absorption partielle. Mais les principaux processus de digestion se déroulent dans l'intestin grêle. Dans le même temps, malgré la présence de pepsine, de chymosine, de gastrixine et d'acide chlorhydrique, la digestion des protéines dans l'estomac ne se produit pas. Ces substances sous l'action de l'enzyme protéolytique pepsine et de l'acide chlorhydriquedénaturer, c'est-à-dire perdre leur structure spatiale particulière. La chymosine fait également cailler les protéines du lait.
Si nous exprimons le processus de digestion des protéines en pourcentage, environ 10 % de la destruction de chaque molécule de protéine se produit dans l'estomac. Cela signifie que dans l'estomac, pas un seul acide aminé ne se détache de la macromolécule et n'est absorbé dans le sang. La protéine gonfle et se dénature uniquement pour augmenter le nombre de sites disponibles pour que les enzymes protéolytiques agissent dans le duodénum. Cela signifie que sous l'action de la pepsine, la molécule de protéine augmente de volume, exposant davantage de liaisons peptidiques, qui sont ensuite reliées par les enzymes protéolytiques du suc pancréatique.
Digestion des protéines dans le duodénum
Après l'estomac, les aliments transformés et soigneusement broyés, mélangés au suc gastrique et préparés pour les étapes ultérieures de la digestion, pénètrent dans le duodénum. C'est la partie du tube digestif située au tout début de l'intestin grêle. Ici, une division supplémentaire des molécules se produit sous l'action des enzymes pancréatiques. Ce sont des substances plus agressives et plus actives capables d'écraser une longue chaîne polypeptidique.
Sous l'action de la trypsine, de l'élastase, de la chymotrypsine, des carboxypeptidases A et B, la molécule protéique est scindée en plusieurs chaînes plus petites. En effet, après avoir traversé le duodénum, la digestion des protéines dans l'intestin ne fait que commencer. Et siexprimé en pourcentage, puis après traitement du bol alimentaire avec du suc pancréatique, les protéines sont digérées à environ 30-35%. Leur "désassemblage" complet en leurs monomères constitutifs sera effectué dans l'intestin grêle.
Résultats de la digestion des protéines pancréatiques
La digestion des protéines dans l'estomac et le duodénum est une étape préparatoire nécessaire à la décomposition des macromolécules. Si une protéine avec une longueur de chaîne de 1000 acides aminés pénètre dans l'estomac, la sortie du duodénum sera, par exemple, de 100 molécules avec 10 acides aminés chacune. Il s'agit d'un chiffre hypothétique, car les endopeptidases mentionnées ci-dessus ne divisent pas la molécule en sections égales. La masse résultante contiendra des molécules avec une longueur de chaîne de 20 acides aminés, et 10, et 5. Cela signifie que le processus de broyage est chaotique. Son objectif est de simplifier au maximum le travail des exopeptidases dans l'intestin grêle.
Digestion dans l'intestin grêle
Pour toute protéine de poids moléculaire élevé, la digestion est sa destruction complète des monomères qui composent la structure primaire. Et dans l'intestin grêle, sous l'action des exopeptidases, la décomposition des oligopeptides en acides aminés individuels est réalisée. Les oligopeptides sont les résidus mentionnés ci-dessus d'une grande molécule de protéine, constituée d'un petit nombre d'acides aminés. Leur fractionnement est comparable en termes de coûts énergétiques à la synthèse. Par conséquent, la digestion des protéines et des glucides est un processus énergivore, tout comme l'absorption même des acides aminés résultants par les cellules épithéliales.
Murdigestion
La digestion dans l'intestin grêle est appelée pariétale, car elle a lieu sur les villosités - les plis de l'épithélium intestinal, où les enzymes exopeptidases sont concentrées. Ils se fixent à la molécule oligopeptidique et hydrolysent la liaison peptidique. Chaque type d'acide aminé possède sa propre enzyme. Autrement dit, pour rompre la liaison formée par l'alanine, vous avez besoin de l'enzyme alanine-aminopeptidase, glycine - glycine-aminopeptidase, leucine - leucine-aminopeptidase.
De ce fait, la digestion des protéines prend beaucoup de temps et nécessite un grand nombre de types différents d'enzymes digestives. Le pancréas est responsable de leur synthèse. Sa fonction est affectée chez les patients qui abusent de l'alcool. Mais il est presque impossible de normaliser le manque d'enzymes en prenant des préparations pharmacologiques.
