Le système lymphatique humain remplit un certain nombre de fonctions protectrices importantes qui empêchent le développement de micro-organismes pathogènes ou de virus dans les milieux liquides, les cellules et les tissus. Les lymphocytes B sont responsables de l'immunité humorale qui, avec une maturation plus poussée, synthétise des immunoglobulines (Ig). La structure de ces substances vous permet de trouver, de marquer et de détruire les antigènes qui sont entrés dans le corps. Quelles sont les caractéristiques des molécules ?
Cellules plasma
Toutes les cellules lymphatiques du corps humain sont divisées en deux grands groupes: les lymphocytes T et les lymphocytes B. Les premiers sont responsables de l'immunité cellulaire, absorbant les antigènes dans le processus de phagocytose. La tâche de ce dernier est de synthétiser des anticorps spécifiques - l'immunité humorale.
Les lymphocytes B sont déterminés dans les organes lymphoïdes secondaires (ganglions lymphatiques, rate), puis forment une population de plasmocytes, également appelés plasmocytes. Ils migrent ensuite vers la moelle osseuse rouge, les muqueuses et les tissus.
Les plasmocytes atteignent de grandes tailles (jusqu'à 20 microns), se colorent de manière basophile, c'est-à-dire en violet à l'aide de colorants. Dans le centrede ces cellules est un gros noyau avec des amas caractéristiques d'hétérochromatine, qui ressemblent aux rayons d'une roue.
Le cytoplasme est plus clair que le noyau. Il abrite un puissant centre de transport, composé du réticulum endoplasmique et de l'appareil de Golgi. AH est assez fortement développé, formant la soi-disant cour lumineuse de la cellule.
Toutes ces structures visent la synthèse d'anticorps responsables de l'immunité humorale. La structure de la molécule d'immunoglobuline a ses propres caractéristiques, de sorte que la maturation progressive et de haute qualité de ces structures dans le processus de synthèse est importante.
En fait, c'est pourquoi un réseau aussi dense d'EPS et de l'appareil de Golgi a été développé. De plus, l'appareil génétique des plasmocytes, enfermé dans le noyau, vise principalement la synthèse de protéines anticorps. Les cellules plasmatiques matures sont un exemple d'un degré élevé de détermination, elles se divisent donc rarement.
La structure des anticorps immunoglobulines
Ces molécules hautement spécialisées sont des glycoprotéines car elles contiennent des parties protéiques et glucidiques. Nous nous intéressons au squelette des immunoglobulines.
Une molécule est constituée de 4 chaînes peptidiques: deux lourdes (chaînes H) et deux légères (chaînes L). Ils se connectent les uns aux autres par des liaisons disulfure, et par conséquent, nous pouvons observer la forme de la molécule, ressemblant à une fronde.
La structure des immunoglobulines vise à se connecter avec des antigènes à l'aide de fragments Fab spécifiques. Aux extrémités libres de la « fronde », chacune de ces régions est formée de deux domaines variables: l'un de lourd etun de la chaîne légère. Les domaines permanents servent d'échafaudage (3 sur chaque chaîne lourde et un sur les chaînes légères).
La mobilité des extrémités variables de l'immunoglobuline est assurée par la présence d'une zone charnière à l'endroit où se forme une liaison disulfure entre deux chaînes H. Cela simplifie grandement le processus d'interaction antigène-anticorps.
La troisième extrémité de la molécule, qui n'interagit pas avec des molécules étrangères, reste inconsidérée. Elle s'appelle la région Fc et est responsable de la fixation de l'immunoglobuline aux membranes des plasmocytes et d'autres cellules. Soit dit en passant, les chaînes légères peuvent être de deux types: kappa (κ) et lambda (λ). Elles sont reliées entre elles par des liaisons disulfure. Il existe également cinq types de chaînes lourdes, selon lesquelles différents types d'immunoglobulines sont classés. Ce sont les chaînes α-(alpha), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu).
Certains anticorps sont capables de former des structures polymères stabilisées par des peptides J supplémentaires. C'est ainsi que se forment les dimères, trimères, tétramères ou pentomères d'Ig d'un certain type.
Une autre chaîne S supplémentaire est caractéristique des immunoglobulines sécrétoires, dont la structure et la biochimie leur permettent de fonctionner dans les muqueuses de la bouche ou des intestins. Cette chaîne supplémentaire empêche les enzymes naturelles de décomposer les molécules d'anticorps.
La structure et les classes d'immunoglobulines
La variété des anticorps dans notre corps prédétermine la variabilité des fonctions immunitaires humorales. Chaque classe d'Iga ses propres caractéristiques distinctives, par lesquelles il n'est pas difficile de deviner leur rôle dans le système immunitaire.
La structure et les fonctions des immunoglobulines dépendent directement les unes des autres. Au niveau moléculaire, ils diffèrent par la séquence d'acides aminés de la chaîne lourde, dont nous avons déjà mentionné les types. Il existe donc 5 types d'immunoglobulines: IgG, IgA, IgE, IgM et IgD.
Caractéristiques de l'immunoglobuline G
IgG ne forme pas de polymères et ne s'intègre pas dans les membranes cellulaires. La présence d'une chaîne lourde gamma a été révélée dans la composition des molécules.
Une caractéristique distinctive de cette classe est le fait que seuls ces anticorps sont capables de pénétrer la barrière placentaire et de former la défense immunitaire du fœtus.
IgG représente 70 à 80 % de tous les anticorps sériques, de sorte que les molécules sont facilement détectées par des méthodes de laboratoire. Dans le sang, 12 g/l est la teneur moyenne de cette classe, et ce chiffre est généralement atteint vers l'âge de 12 ans.
La structure de l'immunoglobuline G vous permet d'effectuer les fonctions suivantes:
- Désintoxication.
- Opsonisation des antigènes.
- Démarrage de la cytolyse médiée par le complément.
- Présentation de l'antigène aux cellules tueuses.
- Assurer l'immunité du nouveau-né.
Immunoglobuline A: caractéristiques et fonctions
Cette classe d'anticorps se présente sous deux formes: sérique et sécrétoire.
Dans le sérum sanguin, l'IgA représente 10 à 15 % de tous les anticorps, et sa quantité moyenneest de 2,5 g/l à l'âge de 10 ans.
Nous nous intéressons davantage à la forme sécrétoire de l'immunoglobuline A, car environ 60 % des molécules de cette classe d'anticorps sont concentrées dans les muqueuses de l'organisme.
La structure de l'immunoglobuline A se distingue également par sa variabilité due à la présence d'un peptide J, qui peut participer à la formation de dimères, trimères ou tétramères. Pour cette raison, un tel complexe d'anticorps est capable de se lier à un grand nombre d'antigènes.
Lors de la formation d'IgA, un autre composant est attaché à la molécule - la protéine S. Sa tâche principale est de protéger l'ensemble du complexe de l'action destructrice des enzymes et des autres cellules du système lymphatique humain.
L'immunoglobuline A se trouve dans les muqueuses du tractus gastro-intestinal, du système génito-urinaire et des voies respiratoires. Les molécules d'IgA enveloppent les particules antigéniques, empêchant ainsi leur adhésion aux parois des organes creux.
Les fonctions de cette classe d'anticorps sont les suivantes:
- Neutralisation des antigènes.
- La première barrière de toutes les molécules de l'immunité humorale.
- Opsoniser et marquer les antigènes.
Immunoglobuline M
Les représentants de la classe IgM se distinguent par de grandes tailles moléculaires, car leurs complexes sont des pentamères. Toute la structure est soutenue par une protéine J, et le squelette de la molécule est constitué des chaînes lourdes de type nu.
La structure pentamérique est caractéristique de la forme sécrétoire de cette immunoglobuline, mais il existe aussi des monomères. Ces derniers sont attachés aux membranesLymphocytes B, aidant ainsi les cellules à détecter les éléments pathogènes dans les fluides corporels.
Seulement 5 à 10 % d'IgM dans le sérum sanguin et sa teneur en moyenne ne dépasse pas 1 g/l. Les anticorps de cette classe sont les plus anciens en termes d'évolution, et ils ne sont synthétisés que par les lymphocytes B et leurs précurseurs (les plasmocytes n'en sont pas capables).
Le nombre d'anticorps M augmente chez les nouveau-nés, car. c'est un facteur de sécrétion intense d'IgG. Une telle stimulation a un effet positif sur le développement de l'immunité du bébé.
La structure de l'immunoglobuline M ne lui permet pas de traverser les barrières placentaires, de sorte que la détection de ces anticorps dans les liquides fœtaux devient le signal d'une violation des mécanismes métaboliques, d'une infection ou d'un défaut du placenta.
Fonctions IgM:
- Neutralisation.
- Opsonisation.
- Activation de la cytolyse dépendante du complément.
- Formation de l'immunité du nouveau-né.
Caractéristiques de l'immunoglobuline D
Ce type d'anticorps a été peu étudié, de sorte que leur rôle dans le corps n'est pas entièrement compris. L'IgD n'existe que sous forme de monomères; dans le sérum sanguin, ces molécules ne représentent pas plus de 0,2 % de tous les anticorps (0,03 g/l).
La fonction principale de l'immunoglobuline D est la réception dans la membrane des lymphocytes B, mais seulement 15 % de la population totale de ces cellules ont des IgD. Les anticorps sont fixés à l'aide de l'extrémité Fc-terminale de la molécule et les chaînes lourdes appartiennent à la classe delta.
Structure et fonctionsimmunoglobuline E
Cette classe représente une petite fraction de tous les anticorps sériques (0,00025 %). Les IgE, également appelées réagines, sont hautement cytophiles: les monomères de ces immunoglobulines sont fixés sur les membranes des mastocytes et des basophiles. En conséquence, les IgE affectent la production d'histamine, ce qui entraîne le développement de réactions inflammatoires.
Les chaînes lourdes de type Epsilon sont présentes dans la structure de l'immunoglobuline E.
En raison de leur faible quantité, ces anticorps sont très difficiles à détecter par des méthodes de laboratoire dans le sérum sanguin. Un taux élevé d'IgE est un signe diagnostique important de réactions allergiques.
Conclusions
La structure des immunoglobulines affecte directement leurs fonctions dans le corps. L'immunité humorale joue un rôle important dans le maintien de l'homéostasie, de sorte que tous les anticorps doivent fonctionner clairement et en douceur.
Le contenu de toutes les classes d'Ig est strictement défini pour les humains. Tout changement enregistré en laboratoire peut être à l'origine du développement de processus pathologiques. C'est ce que les médecins utilisent dans leur pratique.
